功能性ELISA是一类以ELISA形式进行的、基于体外配体结合的分析法。该方法用于检测目的蛋白与其天然结合物配体之间（如生长因子与其受体）的结合能力。如果在该检测中生长因子能够与其天然受体相结合，则该生长因子很可能是具有功能的。ED50为OD值读取过程中能够提供50%信号强度的生长因子浓度（在包被了受体的平板上）。重组蛋白使用了基于细胞的检测分析或功能性ELISA分析对其生物学活性进行了检测，产品页上会提供相应的ED50值。也有些重组蛋白没有提供生物活性数据。在大多数情况下,这表明没有进行生物活性测试，但它并不一定意味着蛋白是没有活性的。在没有生物活性数据的情况下，这些蛋白可用做蛋白质分子量标准，蛋白免疫印记阳性对照（如果是全长的重组蛋白）或免疫原。其它可能的用途是配体结合试验或ELISA的标准品。国产重组蛋白种类多，性价比高。BMP-10重组蛋白定制
不同细胞研究中添加的重组蛋白有所不同。人胚胎干（ES）细胞研究中的重组蛋白主要有，细胞培养用人重组actin A，bFGF，IGF-II等，细胞分化用BMP-4，EGF和HGF。间充质干（MSC）细胞研究中的重组蛋白主要有，间充质干（MSC）细胞培养和自我更新的生长因子：LIF，bFGF，EGF，HGF，PDGF和Wnt3，MSC分化的生长因子或细胞因子：BMP-2与TGF-β1。神经干细胞（NSC）研究中的重组蛋白主要有，重组EGF，重组bFGF，和重组VEGF，用于神经干细胞的扩增。此外，包括BDNF在内的多几种神经营养因子例如BDNF，CNTF，和GDNF也可适用于相关研究。普欣BMP-1重组蛋白重组蛋白的生物活性接近于天然蛋白质，因此在生物制药领域应用广泛。
不同表达系统所生成的重组蛋白间有何主要区别？以赛默飞为例，Thermo Fisher Scientific™ 所提供的重组蛋白产品通常在大肠杆菌，昆虫细胞或哺乳动物细胞等不同的表达系统中产生。不同表达系统之间产生的重组蛋白的主要差别在于这些蛋白所携带的翻译后修饰，如糖基化修饰。在大肠杆菌中生成的重组蛋白未经糖基化。在昆虫细胞中产生的重组蛋白通常经有部分糖基化，但不含半乳糖和唾液脱盐酸，糖链也无复杂分支。在哺乳动物细胞中生成的重组蛋白会发生附带完全的糖基化修饰。备注：Mimic™ Sf9 昆虫细胞（来源于sf9昆虫细胞系，经改造可稳定表达多种哺乳动物糖基转移酶）可产生用于表达带末端唾液酸和半乳糖的复杂的N-糖链。
重组蛋白是应用了重组DNA或重组RNA技术而获得的蛋白质。用于体外生产重组蛋白的宿主细胞主要是细菌（枯草芽孢杆菌、大肠杆菌）、酵母、昆虫细胞、哺乳动物细胞。 生产的蛋白在活性和应用方法方面均有所不同。根据自身的下游运用选择合适的蛋白表达系统，提高表达成功率。重组蛋白已被广泛应用于蛋白结构研究、免疫检测试剂、重组蛋白药物、诊断试剂开发、抗体药物靶点、CAR-T细胞靶点、Fc受体、流感病毒蛋白和细胞因子等大多数热门研究领域。选择重组蛋白定制需谨慎。
近年来，用于重组蛋白表达和纯化的技术和产品迅速增长。自从亲和标签融合技术出现以来，多种多样的短肽或蛋白亲和标签极大地方便了外源表达重组蛋白的分离与蛋白质复合体的纯化，已成为蛋白质研究领域不可或缺的工具。多聚组氨酸标签（His-tag）是目前高通量蛋白纯化普遍使用的亲和标签，His 标签融合蛋白的固定化金属离子亲和层析（immobilized metal-ion affinity chromatography, IMAC）被作为主要的蛋白纯化方法。从重组蛋白的表达优化，到小量诱导纯化，再到中试、大规模生产需要众多繁琐、大量的工作。快速、可靠、高效的自动化分离分析技术可极大地提高效率，降低时间、人员成本。如何挑选 GMP级重组蛋白？普欣BMP-1重组蛋白
重组蛋白的活性高低，是实验成功的关键。BMP-10重组蛋白定制
单克隆抗体是一类重组蛋白，不论是科研还是医疗中，都有很大应用。突出的表达重组单克隆抗体的宿主细胞系是CHO、NS0、SP2／0、HEK293和PER.C6。然而，大多数文献都是关于CHO细胞的，该细胞仍然是现今工业生产重组蛋白药物的主力，占到了70%（Jayapal等人,2007）。CHO细胞是于1986年一个被批准的重组生物制药的表达系统（组织型纤溶酶原actin物；t-PA）。从那时起，CHO细胞就是是重组蛋白表达的选择。尽管有其他哺乳动物表达系统可用，CHO细胞仍然是优化重组蛋白表达研究的中心。BMP-10重组蛋白定制
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