近年来，用于重组蛋白表达和纯化的技术和产品迅速增长。自从亲和标签融合技术出现以来，多种多样的短肽或蛋白亲和标签极大地方便了外源表达重组蛋白的分离与蛋白质复合体的纯化，已成为蛋白质研究领域不可或缺的工具。多聚组氨酸标签（His-tag）是目前高通量蛋白纯化普遍使用的亲和标签，His 标签融合蛋白的固定化金属离子亲和层析（immobilized metal-ion affinity chromatography, IMAC）被作为主要的蛋白纯化方法。从重组蛋白的表达优化，到小量诱导纯化，再到中试、大规模生产需要众多繁琐、大量的工作。快速、可靠、高效的自动化分离分析技术可极大地提高效率，降低时间、人员成本。高纯度、高活性、低内毒素，高批次间一致性是选购重组蛋白的重点。IL-1重组蛋白
体外生产重组蛋白有多个表达系统，重组蛋白的预期用途对于表达系统的选择和决定其优先次序是很重要的。对于某些应用 (如功能解析或药物筛选) 来说，保持蛋白的天然功能和特性是必需的; 但如果是当成免疫原来使用则关系不大。其他需要实际考虑的因素包括蛋白质产量、时间限制或生产成本。明确项目需求对于确保选择合适的表达系统、克隆策略和所需产品的生产策略是至关重要的。实际上, 在缺少目标蛋白质或相似蛋白质历史表达数据的情况下，要预测某个蛋白质表达实验的结果是非常困难的。通常的做法是使用数个表达系统, 一开始使用简单的、性价比高的表达系统，失败后再使用更复杂的表达系统。进口BMP-8重组蛋白定制重组蛋白的保存和运输条件。
糖基化是指糖基转移酶作用下将糖转移至蛋白质，和蛋白质上的氨基酸残基形成糖苷键。蛋白质经过糖基化作用，形成糖蛋白。糖基化是对蛋白的重要的修饰作用，有调节蛋白质，帮助蛋白质折叠功能作用。在大多数情况下，生长因子或细胞因子的糖基化作用不会直接影响该蛋白与受体之间的结合。所以在体外研究中，重组生长因子或细胞因子的生物活性不会受糖基化作用的过多影响。不过，糖基化蛋白通常对蛋白酶的降解更不敏感具耐受性，所以在体内的半衰期比未经无糖基化的同种蛋白更长。因此在体内研究中，以选择哺乳动物表达系统或昆虫表达系统生产的重组蛋白可能是比大肠杆菌中生产的同种重组蛋白效果更好的一个选择要好。
CHO细胞即：中国仓鼠卵巢细胞（Chinese Hamster Ovary）,它是基因工程疫苗研究中具有代表性的哺乳动物表达载体，是用来表达外源蛋白多也是成功的一类细胞。市场上超过70%的蛋白质药物选择的制造细胞就是CHO细胞。CHO细胞可以在外源表达的蛋白质上掺入复杂的聚糖，如N-连接聚糖。有助于蛋白质的折叠和细胞内运输。重组蛋白表达侧重于大化每个分子中含有唾液酸的复杂聚糖的数量，CHO细胞糖基化之后，能增加对蛋白水解的抵抗力和延长体内血清半衰期，所以CHO细胞成为用作重组蛋白的哺乳动物细胞系。不同的重组蛋白系统有不同的优缺点。
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选择合适的重组蛋白表达系统，至关重要。IL-1重组蛋白
在生物学研究和蛋白质功能研究中，常用的方法之一是重组融合蛋白，简称融合蛋白。重组融合蛋白是由两个或两个以上原为不同蛋白质编码的基因组合而成的。由融合基因翻译而来的包含单个或多个多肽的重组融合蛋白获得了来自每个原蛋白的功能特性。融合蛋白有三个重要的用途:帮助纯化克隆基因，报告表达水平，作为组织化学标签，使蛋白质在细胞、组织或有机体中的位置可视化。在重组蛋白纯化中，重组融合蛋白法通常用于亲和层析，在亲和层析中，将易于纯化的蛋白与研究人员希望研究的蛋白相连接。许多蛋白质和多肽已被用作融合标签，包括谷胱甘肽- s -转移酶(gst标签)、麦芽糖结合蛋白(mbp标签)、多组氨酸(his标签)、人类生长因子、泛素和抗体表位。此外，β-半乳糖苷酶、荧光素酶和绿色荧光蛋白(GFP)通常作为部分蛋白表达和定位的报告因子。IL-1重组蛋白
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