重组蛋白是由操纵的基因——重组基因编码的蛋白质，由特定的重组表达系统产生(见蛋白表达系统)。重组基因是一种新的基因组合，由一个或多个DNA的片段或基因从不同的分子或其他物种插入。与天然蛋白相比，重组蛋白产量大，生产相对容易。重组蛋白在研究细胞因子和生长因子、酶和激酶研究以及补体系统功能等生物学过程中发挥着重要作用。此外，重组蛋白被认为是一种高效的药物，不会产生脱靶的副作用，比小分子的开发时间更短(见重组蛋白药物)。溶解后的重组蛋白如何保存？义翘神州IGF-II重组蛋白
体外生产重组蛋白的表达系统中，哺乳动物细胞表达系统能够为重组人源蛋白提供较接近于天然状态的翻译后修饰，在蛋白表达过程中会形成接近天然蛋白的蛋白质折叠和聚合，具备活性蛋白所必须的空间结构和修饰。哺乳动物细胞翻译后再加工修饰产生的外源重组蛋白质，在活性方面高于原核表达系统及酵母、昆虫细胞等真核表达系统，更接近于天然蛋白质。这些特性使得哺乳动物细胞表达系统在重组蛋白药物，特别是重组单抗药物的研发和生产中的具有极大的应用。MMP-2重组蛋白重组蛋白的表达与纯化方法。
糖基化是指糖基转移酶作用下将糖转移至蛋白质，和蛋白质上的氨基酸残基形成糖苷键。蛋白质经过糖基化作用，形成糖蛋白。糖基化是对蛋白的重要的修饰作用，有调节蛋白质，帮助蛋白质折叠功能作用。在大多数情况下，生长因子或细胞因子的糖基化作用不会直接影响该蛋白与受体之间的结合。所以在体外研究中，重组生长因子或细胞因子的生物活性不会受糖基化作用的过多影响。不过，糖基化蛋白通常对蛋白酶的降解更不敏感具耐受性，所以在体内的半衰期比未经无糖基化的同种蛋白更长。因此在体内研究中，以选择哺乳动物表达系统或昆虫表达系统生产的重组蛋白可能是比大肠杆菌中生产的同种重组蛋白效果更好的一个选择要好。
功能性ELISA是一类以ELISA形式进行的、基于体外配体结合的分析法。该方法用于检测目的蛋白与其天然结合物配体之间（如生长因子与其受体）的结合能力。如果在该检测中生长因子能够与其天然受体相结合，则该生长因子很可能是具有功能的。ED50为OD值读取过程中能够提供50%信号强度的生长因子浓度（在包被了受体的平板上）。重组蛋白使用了基于细胞的检测分析或功能性ELISA分析对其生物学活性进行了检测，产品页上会提供相应的ED50值。也有些重组蛋白没有提供生物活性数据。在大多数情况下,这表明没有进行生物活性测试，但它并不一定意味着蛋白是没有活性的。在没有生物活性数据的情况下，这些蛋白可用做蛋白质分子量标准，蛋白免疫印记阳性对照（如果是全长的重组蛋白）或免疫原。其它可能的用途是配体结合试验或ELISA的标准品。重组蛋白与重组融合蛋白的区别。
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如何长期保存重组蛋白？义翘神州IGF-II重组蛋白
重组蛋白疫苗是采用基因工程技术，将病毒的目的抗原基因构建在表达载体上，将已构建的表达蛋白载体转化到细菌、酵母或哺乳动物或昆虫细胞中，在一定的诱导条件下，表达出大量的抗原蛋白，再经提纯并添加佐剂而制成疫苗。重组蛋白疫苗主要有三个优势：不养活病毒，无需担心病毒外泄，对生产车间的生物安全等级要求低；利用转基因技术生产病毒S蛋白上的RBD蛋白，能实现高产量、高纯度、低成本；重组蛋白疫苗只含RBD蛋白，纯度高，安全性更好。义翘神州IGF-II重组蛋白
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