购买的重组蛋白单位一般是 μg，重组蛋白检测结果和用量常用单位是 U/mL 或 IU/mL。U是什么？和IU之间有什么差别？它们又是怎么与 μg 进行换算的呢？首先，U 是蛋白活性单位，用于计量蛋白本身的生物学活性。活性单位指在适条件下，单位时间内产生单位生物学效应的蛋白量。以酶为例，1961年，国际生物化学学会酶学委员会提出采用统一的「国际单位」（IU）来表示酶的活力，在合适条件下，每分钟内催化 1 微摩尔（μmol）底物转化为产物或转化底物中 1 微摩尔的有关基团所需的酶量。即 1 IU＝1 U＝1 μmol/min。IU 与 μg之间的换算，要引入比活性的概念。比活性是指单位质量蛋白的生物学活性单位，通常用 U/μg 或 μmol/min/μg 表示。以酶为例，在合适条件下，如果 1 μg 酶可以在 1 分钟内催化 1μmol 的底物，那么其比活性就是 1U/μg。比活性是重组蛋白的一项重要指标。进行比活性项目的检测，不仅可以反映产品生产工艺的稳定情况，而且可以比较不同表达体系、不同生产厂家生产同一产品的品质情况。比活性高说明产品的生产工艺更先进、纯度更高、质量更优。高纯度、高活性、低内毒素，高批次间一致性是选购重组蛋白的重点。小鼠EGF重组蛋白
不同细胞研究中添加的重组蛋白有所不同。人胚胎干（ES）细胞研究中的重组蛋白主要有，细胞培养用人重组actin A，bFGF，IGF-II等，细胞分化用BMP-4，EGF和HGF。间充质干（MSC）细胞研究中的重组蛋白主要有，间充质干（MSC）细胞培养和自我更新的生长因子：LIF，bFGF，EGF，HGF，PDGF和Wnt3，MSC分化的生长因子或细胞因子：BMP-2与TGF-β1。神经干细胞（NSC）研究中的重组蛋白主要有，重组EGF，重组bFGF，和重组VEGF，用于神经干细胞的扩增。此外，包括BDNF在内的多几种神经营养因子例如BDNF，CNTF，和GDNF也可适用于相关研究。GMP级BMP-4重组蛋白定制不同表达系统所生成的重组蛋白间有何主要区别？
重组蛋白疫苗是采用基因工程技术，将病毒的目的抗原基因构建在表达载体上，将已构建的表达蛋白载体转化到细菌、酵母或哺乳动物或昆虫细胞中，在一定的诱导条件下，表达出大量的抗原蛋白，再经提纯并添加佐剂而制成疫苗。重组蛋白疫苗主要有三个优势：不养活病毒，无需担心病毒外泄，对生产车间的生物安全等级要求低；利用转基因技术生产病毒S蛋白上的RBD蛋白，能实现高产量、高纯度、低成本；重组蛋白疫苗只含RBD蛋白，纯度高，安全性更好。
昆虫细胞是多种重组蛋白的多功能表达宿主。其较强的折叠能力和较高的培养密度使其成为表达细胞内复杂蛋白和病毒蛋白的理想选择。2007年，由昆虫细胞系以病毒样颗粒(VLPs)的形式生产的病毒疫苗Cervarix被批准用于人类。除了在疫苗开发方面的潜力外，昆虫细胞产生的高活性蛋白还应用于生物物理学和生物化学的各个学科，如结构解释、药物设计、测定方法建立和诊断试剂开发等等。许多生物厂家利用昆虫细胞进行重组蛋白产品开发和承包研究项目。重组蛋白的保存和运输条件。
糖基化是指糖基转移酶作用下将糖转移至蛋白质，和蛋白质上的氨基酸残基形成糖苷键。蛋白质经过糖基化作用，形成糖蛋白。糖基化是对蛋白的重要的修饰作用，有调节蛋白质，帮助蛋白质折叠功能作用。在大多数情况下，生长因子或细胞因子的糖基化作用不会直接影响该蛋白与受体之间的结合。所以在体外研究中，重组生长因子或细胞因子的生物活性不会受糖基化作用的过多影响。不过，糖基化蛋白通常对蛋白酶的降解更不敏感具耐受性，所以在体内的半衰期比未经无糖基化的同种蛋白更长。因此在体内研究中，以选择哺乳动物表达系统或昆虫表达系统生产的重组蛋白可能是比大肠杆菌中生产的同种重组蛋白效果更好的一个选择要好。重组蛋白到货后，如何操作？GMP级BMP-4重组蛋白定制
重组蛋白与重组融合蛋白的区别。小鼠EGF重组蛋白
单克隆抗体是一类重组蛋白，不论是科研还是医疗中，都有很大应用。突出的表达重组单克隆抗体的宿主细胞系是CHO、NS0、SP2／0、HEK293和PER.C6。然而，大多数文献都是关于CHO细胞的，该细胞仍然是现今工业生产重组蛋白药物的主力，占到了70%（Jayapal等人,2007）。CHO细胞是于1986年一个被批准的重组生物制药的表达系统（组织型纤溶酶原actin物；t-PA）。从那时起，CHO细胞就是是重组蛋白表达的选择。尽管有其他哺乳动物表达系统可用，CHO细胞仍然是优化重组蛋白表达研究的中心。小鼠EGF重组蛋白
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