不同细胞研究中添加的重组蛋白有所不同。人胚胎干（ES）细胞研究中的重组蛋白主要有，细胞培养用人重组actin A，bFGF，IGF-II等，细胞分化用BMP-4，EGF和HGF。间充质干（MSC）细胞研究中的重组蛋白主要有，间充质干（MSC）细胞培养和自我更新的生长因子：LIF，bFGF，EGF，HGF，PDGF和Wnt3，MSC分化的生长因子或细胞因子：BMP-2与TGF-β1。神经干细胞（NSC）研究中的重组蛋白主要有，重组EGF，重组bFGF，和重组VEGF，用于神经干细胞的扩增。此外，包括BDNF在内的多几种神经营养因子例如BDNF，CNTF，和GDNF也可适用于相关研究。重组蛋白疫苗有着天然的优势。GMP级IL-4重组蛋白定制
功能性ELISA是一类以ELISA形式进行的、基于体外配体结合的分析法。该方法用于检测目的蛋白与其天然结合物配体之间（如生长因子与其受体）的结合能力。如果在该检测中生长因子能够与其天然受体相结合，则该生长因子很可能是具有功能的。ED50为OD值读取过程中能够提供50%信号强度的生长因子浓度（在包被了受体的平板上）。重组蛋白使用了基于细胞的检测分析或功能性ELISA分析对其生物学活性进行了检测，产品页上会提供相应的ED50值。也有些重组蛋白没有提供生物活性数据。在大多数情况下,这表明没有进行生物活性测试，但它并不一定意味着蛋白是没有活性的。在没有生物活性数据的情况下，这些蛋白可用做蛋白质分子量标准，蛋白免疫印记阳性对照（如果是全长的重组蛋白）或免疫原。其它可能的用途是配体结合试验或ELISA的标准品。国产PDGF重组蛋白定制不同的重组蛋白系统有不同的优缺点。
糖基化是指糖基转移酶作用下将糖转移至蛋白质，和蛋白质上的氨基酸残基形成糖苷键。蛋白质经过糖基化作用，形成糖蛋白。糖基化是对蛋白的重要的修饰作用，有调节蛋白质，帮助蛋白质折叠功能作用。在大多数情况下，生长因子或细胞因子的糖基化作用不会直接影响该蛋白与受体之间的结合。所以在体外研究中，重组生长因子或细胞因子的生物活性不会受糖基化作用的过多影响。不过，糖基化蛋白通常对蛋白酶的降解更不敏感具耐受性，所以在体内的半衰期比未经无糖基化的同种蛋白更长。因此在体内研究中，以选择哺乳动物表达系统或昆虫表达系统生产的重组蛋白可能是比大肠杆菌中生产的同种重组蛋白效果更好的一个选择要好。
重组蛋白是由操纵的基因——重组基因编码的蛋白质，由特定的重组表达系统产生(见蛋白表达系统)。重组基因是一种新的基因组合，由一个或多个DNA的片段或基因从不同的分子或其他物种插入。与天然蛋白相比，重组蛋白产量大，生产相对容易。重组蛋白在研究细胞因子和生长因子、酶和激酶研究以及补体系统功能等生物学过程中发挥着重要作用。此外，重组蛋白被认为是一种高效的药物，不会产生脱靶的副作用，比小分子的开发时间更短(见重组蛋白药物)。重组蛋白的表达系统有多种。
重组蛋白的活性低是让科研工作者十分头疼的难题，买来的重组蛋白活性低怎么办？除了重组蛋白自身存在质量问题外，它可能只是需要一个“搭档”。在某些重组蛋白在使用时，需要加入交联抗体，进行交联（Cross-linking）反应后才能表现出高活性，发挥出功能。其原理是，交联反应能够将重组蛋白的受体相互拉近，因为每个标签抗体含有两个抗原结合臂，从而能够使两个含标签蛋白 - 受体复合物拉近，进而指数级放大下游信号，提升刺激的效率（表现为更低的 ED50 值）。众所周知，在同一实验中 ED50 越低表明着活性越高。重组蛋白包括各类受体、细胞因子、生长因子、转录因子、激素、酶、毒性蛋白、病毒抗原等。R&DSystemsIGF-II重组蛋白
重组蛋白无论是保存还是运输，请避免反复冻融。GMP级IL-4重组蛋白定制
生产重组蛋白的酵母表达系统兼有原核和高等真核系统的优点，培养条件简单、生长速度快、表达水平高、操作简便、成本低廉，蛋白翻译后能进行正确加工、修饰，合理的空间折叠，使得蛋白的可溶性得到提高，是较优的重组真核生物蛋白生产制备工具。其中毕赤酵母表达系统应用较多，与其他表达系统相比，其较强的AOX1（醇氧化酶）、3-磷酸甘油醛脱氢酶、FLD1（醛脱氢酶）等启动子、蛋白稳定持久表达、表达效率高、可分泌表达蛋白、杂蛋白少、翻译后修饰等优点使其成为酵母表达重组蛋白的优先选择。GMP级IL-4重组蛋白定制
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