氨基丙酸也叫做丙氨酸，是一种可以帮助身体把葡萄糖转变为能量的非必需氨基酸。也有人称之为L-丙氨酸，丙氨酸还有帮助肝脏处理和清理体内各种不同有害物质哦作用。这些功能有助于减缓人体使用肌肉蛋白的过程，便于给身体提供养料。此外，它还帮助保持血液中葡萄糖的健康水平。身体通过识别组织或细胞中任何多余的氨基酸，把这些酸转变成叫做C3H4O3盐的受体分子，然后生产出丙氨酸。葡萄糖在体内分解时产生C3H4O3盐。这些多余的氨基酸注入C3H4O3盐导致产生氨基丙酸，然后转移进入肝脏。肝脏依次分解这些氨基酸，并使用氮成分产生更多的C3H4O3盐，形成一种生产循环。多余的氮以及任何有害物质会被清理出肝脏。β-氨基丙腈法由β-氨基丙腈经水解、酸析而得。627-90-7
化学试剂在贮藏过程中是否变质是由两个因素决定的：一是由试剂结构所决定的物理性质和化学性质；第二是促使试剂变质的环境条件。因此，如欲防止试剂变质，就应该了解试剂结构和性质之间的一般规律，并杜绝造成试剂变质的客观因素。此处所指环境条件乃指试剂贮藏处的温度，光照以及介质。空气中除了常见的CO2、O2、水蒸气外，实验室和贮藏室的空气中还有各种试剂挥发、扩散到空气中的蒸气，如HCL、HNO3、NO2H2SSO2BR2等，以及由地面飞逸到空气中的尘埃（有机无和无机物）和微生物等。07-Oct-1981丙氨酸氨基转移酶在人体中参与蛋白质的新陈代谢。
蛋白质的细胞功能：相同的蛋白质分子结合在一起就可形成同源寡聚体或多聚体，有些多聚体可以形成纤维；而这些形成纤维的蛋白质往往是结构蛋白，它们在单体状态下是球蛋白，通过自结合来形成刚性的纤维。蛋白-蛋白相互作用可以调控酶的活性和细胞周期中的各种进程，并可以使大型的蛋白质复合物得以形成，这样可以将参与同一生物学功能的分子结合到一起，从而提高其工作效率；而结合所诱导的蛋白构象变化对于复杂的信号传导网络的构建也是必不可少的。还有一些蛋白质（如膜蛋白）可以结合或者插入到细胞膜中。
WilliamAstbury在1933年初次提出基于氢键的规则蛋白质二级结构，LinuPauling在随后成功地证明了这一想法。部分基于KajLinderstrøm-Lang的先前研究[7]，WalterKauzmann的关于蛋白变性的研究更有助于人们理解疏水相互作用介导的蛋白质折叠所形成的结构。一个得到序列信息的蛋白质是胰岛素，FrederickSanger在1949年测得，他也因此较终证明该蛋白质由氨基酸的线性聚合物组成，而不是由支链，胶体或脂环族组成。1958年，他因这一成就而获得了诺贝尔奖。较早期被解析的蛋白质结构包括血红蛋白和肌红蛋白的结构，所用方法为X射线晶体学。近些年，随着电子显微镜的发展，蛋白质结构学发展迅猛，人们已经能够观察到蛋白质的近原子结构。蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物。
蛋白质的细胞功能：蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶压制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔（sub-femtomolar，即<10-15M）量级的解离常数进行结合，但却完全不结合（解离常数>1M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗肿病核糖核酸酶。非常微小的化学结构变化，如在结合位点的某一残基侧链上添加一个甲基基团，有时就可以几乎完全破坏结合；例如，氨酰tRNA合成酶可以分辨侧链结构非常类似的缬氨酸和异亮氨酸，而这两种氨基酸的差别就在于异亮氨酸的侧链多出一个甲基。丙氨酸在人体内20种基本氨基酸中含量第二多，是一种非必需氨基酸，也可以从食物中获得。570416-35-2
谷氨酸的氨基通过丙氨酸氨基转移酶转移至C3H4O3，形成丙氨酸和α-酮戊二酸。627-90-7
氨基丙酸由于身体可以自己产生需要的丙氨酸，因此它被认为是一种非必需氨基酸。必要的情况下还可以通过食物和某些营养品加以补充。然而，这种非必需氨基酸的状态还基于身体的正常运作（包括血液中葡萄糖正常处理）状况。在身体自然生产能力受到损坏时，丙氨酸营养补充剂可以起到恢复正常水平的作用，并帮助维持健康葡萄糖水平和支持肝功能。存在不同健康问题的人可能需要额外补充这种非必需氨基酸。除了帮助糖尿病患者维持健康葡萄糖水平以外，饮食紊乱和肝脏疾病患者还发现服用丙氨酸补充剂对恢复健康很有帮助。627-90-7
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