早期的营养学家，例如德国CarlvonVoit认为，蛋白质是维持人体结构较重要的营养素，因为人们普遍认为“肉才能生肉”。KarlHeinrichRitthausen对谷氨酸的鉴定扩展了当时已知的蛋白质形式。ThomasBurrOsborne与拉斐特·孟德尔一起，在饲喂实验大鼠中应用李比希较小值定律，从而鉴定出了营养必需氨基酸。直到1926年，JamesB.Sumner证明脲酶实际上是一种蛋白质，人们才完全认识到蛋白质在生物中作为酶的中心作用[6]。1950年代，ArmorHotDogCo.提纯了1千克纯牛胰核糖核酸酶A，并不要钱提供给科学家，这个举动让核糖核酸酶A成为随后几十年生化研究的主要对象。丙氨酸可以参与到组织和肝脏间的葡萄糖-丙氨酸循环中，并起关键作用。18698-97-0
蛋白质是由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物。目前在绝大多数已鉴定的天然蛋白质中发现的氨基酸有20种。所有氨基酸都有共同的结构特征，包括与氨基连接的α碳原子，一个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但脯氨酸有着与这种基本结构不同之处：它含有一个侧链与氨基连接在一起所形成的特殊的环状结构，使得其氨基在肽键中的构象相对固定[16]。标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素，它们具有不同的化学性质，因此对于蛋白质的功能至关重要。多肽链中的氨基酸之间是通过脱水反应所形成的肽键来互相连接；一旦形成肽键成为蛋白质的一部分，氨基酸就被称为“残基”，而连接在链的碳、氮、氧原子被称为“主链”或“蛋白质骨架”。由于肽键有两种共振态，具有一定的双键特性，使得相邻α碳之间形成肽平面；而肽键两侧的二面角确定了蛋白质骨架的局部形态。由于氨基酸的非对称性（两端分别具有氨基和羧基），蛋白质链具有方向性。蛋白质链的起始端有自由的氨基，被称为N端或氨基端；尾端则有自由的羧基，被称为C端或羧基端。1806-34-4几乎所有的球蛋白都是水溶性的，许多球蛋白是酶。
蛋白质在人体中约占体重的16%。一个人无论外表看到的皮肤、头发、指甲，还是内在的血管、血液，及许多部位，蛋白质都是基础材料，就是骨骼，必须是胶原蛋白建立的纤维网上再沉积钙等矿物质。没有蛋白质就没有生命。蛋白质维护身体组织，制造身体新组织，促进身体生长。制造酶及刺激，促进身体各项机能。制造抗体，增强抵抗力，抵抗细菌与传染。调节人体的水分平衡，维持体液。帮助输送氧气与养分。提供能量。蛋白质不光是人体的基础材料，而且还不断地进行分解与合成，处于动态平衡之中。肌体中每天都有一部分蛋白质被更新。蛋白质的较小单位是氨基酸。22种氨基酸进行不同的排列组合构成不同的蛋白质，如26个英文字母组合成不同的单词。22种氨基酸中有9种人体不能自行合成，必需通过食物来补充，这9种叫做必需氨基酸。
丙氨酸是一种非必需氨基酸，在肌肉组织和肝脏之间的葡萄糖-丙氨酸循环中起关键作用。在氨基酸降解组织（如肌肉）中，通过转氨基反应将氨基转移至谷氨酸。谷氨酸的氨基通过丙氨酸氨基转移酶转移至C3H4O3，形成丙氨酸和α-酮戊二酸。丙氨酸进入血液并被运输到肝脏。该反应在肝脏中发生逆转，C3H4O3被用于糖异生途径，并形成葡萄糖，葡萄糖可通过循环系统返回到其他组织。丙氨酸水平升高与血压、能量摄入、胆固醇水平和体重指数升高相关。丙氨酸作用：改善人工调味剂的味感对人工甜味剂添加1%~10%的量。
化学试剂稳定性的判断原则是什么呢？无机化合物，只要妥善保管，包装完好无损，可以长期使用。但是，那些容易氧化、容易潮解的物质，在避光、荫凉、干燥的条件下，只能短时间(1～5年)内保存，具体要看包装和储存条件是否合乎规定。有机小分子量化合物一般挥发性较强，包装的密闭性要好，可以长时间保存。但容易氧化、受热分解、容易聚合、光敏性物质等，在避光、荫凉、干燥的条件下，只能短时间(1～5年)内保存，具体要看包装和储存条件是否合乎规定。有机高分子，尤其是油脂、多糖、蛋白、酶、多肽等生命材料，极易受到微生物、温度、光照的影响，而失去活性，或变质腐烂，故此，要冷藏(冻)保存，而且时间也较短。氨基酸是蛋白质的构建模块，也是强健肌肉成长的关键。131724-45-3
L-丙氨酸功能：改善人工合成甜味剂(糖精钠，舔菊苷、甜蜜素等)的味感，可使甜度增效，减少用量。18698-97-0
蛋白质的互补作用：植物性蛋白质中各种氨基酸的含量和组成比例与人体需要相比总有些不足。由于各种植物性蛋白质的氨基酸含量和组成各不相同，因而可以通过植物性食物的互相搭配，取长补短，来使其接近人体需要，提高其营养价值。这种食物搭配的效果叫做蛋白质的互补作用。在实际生活中我们也常将多种食物混合食用，现在我们知道了这样做不光可以调整口感，还十分符合营养科学的原则。例如，谷类食物蛋白质内赖氨酸含量不足，蛋氨酸含量较高，而豆豆类食物的蛋白质恰好相反，混合食用时两者的不足都可以得到补偿。18698-97-0
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