氨基酸的种类：从各种生物体中发现的氨基酸已有180多种，但是参与蛋白质组成的常见氨基酸或称基本氨基酸只有20种。此外，在某些蛋白质中还存在若干种不常见的蛋白质氨基酸。也就是说组成蛋白质的氨基酸包括20种常见的蛋白质氨基酸(或称基本氨基酸)和一些不常见的蛋白质氨基酸(不常见的蛋白质氨基酸都是由相应的常见氨基酸经修饰而来的)。所以组成蛋白质的氨基酸应该多于20种(该书P128列出了10多种不常见的蛋白质氨基酸)，只不过常见的或者说基本的只有20种，这20种都是α–氨基酸(确切的说应该是19种α–氨基酸，因为脯氨酸与一般的α–氨基酸不同，它没有自由的α–氨基，属于α–亚氨基酸，可以看成是α–氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构)。其他不常见的蛋白质氨基酸也是α–氨基酸或α–亚氨基酸。氨基酸的作用：排除机体在剧烈的运动以后体内的代谢产物，加快以及肉体的恢复。1720-32-7
蛋白质生物合成过程：1．氨基酸的活化与搬运：氨基酸的活化以及活化氨基酸与tRNA的结合，均由氨基酰tRNA合成酶催化完成。反应完成后，特异的tRNA3’端CCA上的2’或3’位自由羟基与相应的活化氨基酸以酯键相连接，形成氨基酰tRNA。2．活化氨基酸的缩合——核的蛋白体循环：活化氨基酸在核的蛋白体上反复翻译mRNA上的密码并缩合生成多肽链的循环反应过程，称为核的蛋白体循环。核的蛋白体循环过程可分为三个阶段：⑴起动阶段：①30S起动复合物的形成。在IF促进下，30S小亚基与mRNA的起动部位，起动tRNA（tRNAfmet），和GTP结合，形成复合体。②70S起动前复合体的形成。IF3从30S起动复合体上脱落，50S大亚基与复合体结合，形成70S起动前复合体。③70S起动复合体的形成。GTP被水解，IF1和IF2从复合物上脱落。914358-72-8细胞中，酶是较被普遍了解和研究较多的蛋白质，它的特点是催化细胞中的各类化学反应。
肽键形成：两种氨基酸通过肽键缩合形成二肽：由于氨基酸的胺和羧酸基团都能反应形成酰胺键，一个氨基酸分子可以与另一个氨基酸分子反应并通过酰胺键连接起来。这种氨基酸的聚合产生了蛋白质。这个缩合反应产生新形成的肽键和一分子水。在细胞中，这种反应不会直接发生;相反，氨基酸首先通过酯键附着在转移RNA分子上而被启动。这种氨基酰基tRNA是由氨基酰基tRNA合成酶在atp依赖反应中产生的。[96]这个氨基酰-tRNA就是核糖体，其催化延伸蛋白质链的氨基对酯键的攻击。由于这一机制，所有由核糖体制造的蛋白质都是从它们的N端开始合成，并向它们的C端移动。
蛋白质的降：对于细胞来说，蛋白质降解有多种用途，包括去除分泌蛋白的N末端信号肽，对前体蛋白进行剪切以产生“成熟”蛋白等。细胞不需要的或受到损伤的非跨膜蛋白质一般由蛋白酶体来进行降解，而真核生物的跨膜蛋白则通过内体运送到溶酶体（动物细胞）或液泡（酵母）中进行降解[22]。降解所生成的氨基酸分子可以被用于合成新的蛋白质。一些蛋白质可以发生自降解。此外，细胞中存在的大量蛋白酶（特别是溶酶体中），可以对外来的蛋白质进行降解，这也是一种细胞自我保护的机制。氨基酸的作用：促进机体的正常代谢，不同的氨基酸针对的功效不同，人体缺一不可。
非蛋白质氨基酸：除了22种蛋白质氨基酸外，许多非蛋白质氨基酸是已知的。它们要么不存在于蛋白质中（如肉碱、γ-氨基丁酸、左旋甲状腺素），要么不是由标准细胞机制（如羟脯氨酸和硒蛋氨酸）直接分离产生的。蛋白质中的非蛋白质氨基酸是通过翻译后修饰形成的，翻译后修饰是蛋白质合成过程中翻译后的修饰。这些修饰通常对蛋白质的功能或调节至关重要。例如，谷氨酸的羧基化可以更好地结合钙离子，胶原中含有羟脯氨酸，由脯氨酸的羟基化产生。另一个例子是通过赖氨酸残基的修饰在翻译起始因子 EIF5A 中形成腐胺赖氨酸。这种修饰也可以决定蛋白质的定位，例如，长疏水基团的加入可以使蛋白质结合到磷脂膜上。甲硫氨酸（N-甲酰甲硫氨酸）是细菌、线粒体和叶绿体中蛋白质的起始氨基酸。11103-72-3
蛋白质是生物体所必需的生物大分子物质，是细胞中含量较丰富，功能较多的大分子物质。1720-32-7
生物合成：在植物中，氮首先以谷氨酸的形式被吸收为有机化合物，谷氨酸是由线粒体中的α-酮戊二酸和氨形成的。对于其他氨基酸，植物利用转氨酶将氨基从谷氨酸转移到另一种α-酮酸。例如，天冬氨酸转氨酶将谷氨酸和草酰乙酸转化为α-酮戊二酸和天冬氨酸。其他生物体也使用转氨酶来合成氨基酸。非标准氨基酸通常是通过对标准氨基酸的修饰形成的。例如，同型半胱氨酸是通过转硫途径形成的，或者是通过甲硫氨酸经由中间代谢物腺苷甲硫氨酸的去甲基化形成的，而羟脯氨酸是由脯氨酸的翻译后修饰产生的。1720-32-7
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