氨基酸也可以同时分解为葡萄糖和酮。氨基酸必须首先通过氨基酸转运体从细胞器和细胞进入血液循环，因为胺和羧酸基团通常是电离的。氨基酸的降解，发生在肝脏和肾脏，通常涉及脱胺作用，将其氨基转移到-酮戊二酸，形成谷氨酸。这个过程涉及到转氨酶，通常与合成过程中氨基化酶相同。在许多脊椎动物中，氨基通过尿素循环被移除，并以尿素的形式排出体外。然而，氨基酸降解可以产生尿酸或氨代替。例如，丝氨酸脱水酶将丝氨酸转化为酸和氨。氨基酸必须首先通过氨基酸转运体从细胞器和细胞进入血液循环。101906-05-2
蛋白质的细胞功能：蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶克制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔（sub-femtomolar，即<10-15 M）量级的解离常数进行结合，但却完全不结合（解离常数>1 M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗核糖核酸酶。198204-16-9蛋白质氨基酸：氨基酸是构成蛋白质的结构单元（单体）。
非蛋白质功能：人脑中儿茶酚胺和微量胺的生物合成途径：在人类中，非蛋白质氨基酸也有重要的作用代谢中间产物的生物合成中神经传递素γ-氨基丁酸(伽马氨基丁酸)。许多氨基酸被用来合成其他分子，例如:色氨酸是神经递质血清素的前体。酪氨酸（及其前体苯丙氨酸）是儿茶酚胺神经递质多巴胺、肾上腺素、去甲肾上腺素和各种微量胺的前体。苯丙氨酸是人类苯乙胺和酪氨酸的前体。在植物中，它是多种苯丙酸的前体，在植物代谢中起重要作用。甘氨酸是卟啉如血红素的前体。精氨酸是一氧化氮的前体。鸟氨酸和腺苷甲硫氨酸是多胺的前体天冬氨酸、甘氨酸和谷氨酰胺是核苷酸的前体然而，并不是所有其他丰富的非标准氨基酸的功能都是已知的。
蛋白质的性质： 蛋白质是由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物。目前在绝大多数已鉴定的天然蛋白质中发现的氨基酸有20 种。所有氨基酸都有共同的结构特征，包括与氨基连接的α碳原子，一个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但脯氨酸有着与这种基本结构不同之处：它含有一个侧链与氨基连接在一起所形成的特殊的环状结构，使得其氨基在肽键中的构象相对固定。标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素，它们具有不同的化学性质，因此对于蛋白质的功能至关重要。多肽链中的氨基酸之间是通过脱水反应所形成的肽键来互相连接；一旦形成肽键成为蛋白质的一部分，氨基酸就被称为“残基”，而连接在链的碳、氮、氧原子被称为“主链”或“蛋白质骨架”。氨基酸的作用与功效：维持足够的胶原纤维和弹性纤维，使皮肤柔滑，细腻富有弹性。
D -氨基酸用于外消旋结晶学中以产生中心对称晶体，这（取决于蛋白质）可使蛋白质结构的测定更容易和更稳健。氨基酸构型的 L 和 D 不是指氨基酸本身的光学活性，而是指甘油醛异构体的光学活性，理论上，氨基酸可以从甘油醛异构体中合成( D -甘油醛是右旋的； L -甘油醛是左旋的)。在另一种方式中，（S）和（R）指示符用于指示很全配置。蛋白质中几乎所有的氨基酸都在α碳上，半胱氨酸是（R），甘氨酸是非手性的。半胱氨酸的侧链与其他氨基酸的几何位置相同，但是 R/S 术语相反，因为硫的原子序数高于羧基中氧的，侧链优先级更高，而与羧基相比，而大多数其他侧链中的原子的优先级更低。氨基酸的作用：a-酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪。943830-58-8
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使其分子具有生化活性。101906-05-2
α氨基酸是自然界中较常见的形式，但只存在于 L 异构体中。α碳是手性碳原子，甘氨酸除外，它在α碳上有两个无法区分的氢原子。因此，除了甘氨酸之外，所有α-氨基酸都可以存在于两种称为L或D氨基酸（相对构型）的对映体中，这两种对映体彼此是镜像（另见手性）。虽然L-氨基酸替代核糖体翻译过程中蛋白质中发现的所有氨基酸，但D-氨基酸也存在于一些蛋白质中，这些蛋白质是在翻译和转位到内质网后由酶翻译后修饰产生的，如在外来的海洋生物中，如锥螺。氨基酸也是细菌细胞壁肽聚糖的主要成分，D-丝氨酸可以在大脑里作为神经传递素。101906-05-2
