Recombinant Mouse IL-10 Protein

产品简介凝血酶是由大小分别为31KD和6KD的两条肽链通过二硫键组成的一种丝氨酸蛋白水解酶，可从动物血浆中利用已凝血酶原水解制得，可催化纤维蛋白原（fibrinogen）水解释放A肽和B肽，由此形成纤维蛋白单体，单体进一步聚合，在血小板、红细胞和白细胞等参与下形成血凝块，常用于诊断学中凝血化验、凝血因子检测、血液或血浆的脱纤维化等；另外，由于凝血酶切割序列专一，水解效率高，因此在分子生物学、生物化学或生物工程制药研究中也常作为工具酶用于重组融合蛋白（包含凝血酶识别位点）的特异性断裂。本品是从牛的血浆纯化制得，具有纯度高、比活高、不含有其他蛋白酶活性、灭活病毒、生产稳定性好等特点。该酶适切割位点：A-B-Pro-Arg-▼-X-Y（其中，A和B为疏水氨基酸，X和Y为非酸性氨基酸），常见的识别序列为：1.Leu-Val-Pro-Arg-▼-Gly-Ser。2.Gly-Arg-▼-Gly。产品信息规格1KU/2KUKex2不能识别和切割单一碱性氨基酸即精氨酸或赖氨酸的羧基端肽键。Recombinant Mouse IL-10 Protein

RecombinantBiotinylatedHumanHBV(HLA-A*02:01)Protein,His-AviTag性能参数表达区间及表达系统（Source）RecombinantBiotinylatedHumanHBV(HLA-A*02:01)ProteinisexpressedfromHEK293withHistagandAvitagattheC-terminalItcontainsGly25-Thr305(HLA-A*02:01),Ile21-Met119(B2M)andFLLTRILTIpeptide.[Accession|A0A140T913(HLA-A*02:01)&P61769(B2M)&FLLTRILTIpeptide]分子量大小（MolecularWeight）TheproteinhasapredictedMWof50.5kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto52-62kDabasedonTris-BisPAGEresult.（Endotoxin）Lessthan1EUperμgbytheLALmethod.纯度（Purity）>95%asdeterminedby>95%asdeterminedbyHPLC制剂（Formulation）Lyophilizedfrom0.22μmfilteredsolutioninPBS(pH7.4).Normally8%trehaloseisaddedasprotectantbeforelyophilization.重构方法（Reconstitution）Centrifugetubesbeforeopening.Reconstitutingtoaconcentrationmorethan100μg/mlisrecommended.Dissolvethelyophilizedproteinindistilledwater.Recombinant Rat IL-2 Protein随着年龄的增长，人体合成透明质酸的能力会逐渐下降，导致皮肤中透明质酸的含量降低。

N-糖苷酶F(PNGaseF)酶活定义（UnitDefinition）1个酶活力单位指在10μL的反应体系中，37℃条件下1小时从10μg变性RNaseB中除去超过95%的碳水化合物所需要的酶量。储存条件-15~-25℃保存，有效期1年。使用说明变性条件下蛋白质去糖基化1）在水中加入1μLBuffer1和目标糖蛋白（1-20μg），至终体积10μL；2）100℃温度下煮沸10min使其变性，冰上冷却，离心10秒；3）加入2μL的Buffer2、2μL的10％NP-40、6μL去离子水，总反应体积20μL；4）加入0.2~0.5μL的PNGase，轻轻混匀。在37℃孵育1-3h。非变性条件下蛋白质去糖基化1）在水中加入2μL的Buffer2和目标糖蛋白（1-20μg）至体积为20μL。2）加入0.5~1μL的PNGaseF,轻轻混匀。3）37°C孵育4-24h。注意：在变性条件下大多数底物能够更好的去糖基化，在非变性条件下可能需要增加PNGaseF的量和延长孵育时间。

胰蛋白酶是一种丝氨酸蛋白酶，可特异切割赖氨酸及精氨酸C末端形成的肽键。重组胰蛋白酶多用大肠杆菌或酵母系统重组表达并经过多步层析纯化获得，无糜蛋白酶等杂酶污染。重组胰蛋白酶与天然提取的胰蛋白酶相比具有相同的特性，其氨基酸序列与猪源胰蛋白酶序列同源。因其无动物源污染性和纯度高，在医药开发、生化研究、蛋白组学等领域中有着广泛的应用。翌圣目前可提供2款重组胰蛋白酶，分别为药典级（Cat#40512ES）、质谱级（Cat#20416ES）药典级：大肠杆菌表达的重组胰蛋白酶，氨基酸序列与猪胰腺来源的胰蛋白酶完全一致，生产过程不使用任何动物源原料，无外源性的病毒污染，可替代猪胰腺来源胰蛋白酶应用于各种生物技术过程中，如：细胞培养、细胞发酵、蛋白质的酶解或各种组织的细胞分离等。本产品纯度高、不含杂酶、宿主蛋白和DNA残留量符合药典标准，避免了杂质对细胞生长的影响，pH为7.0-9.0，稳定pH为2±0.5。质谱级：毕赤酵母表达的重组猪胰蛋白酶，在GMP法规下生产，不含任何动物源成分，无动物源性的病毒污染，天然缺乏糜蛋白酶活性，并已过滤除菌。OSM与白血病抑制因子（LIF）密切相关，实际上，除了其在人类中的特定受体外，它实际上还使用了LIF受体。

Endo H糖苷内切酶H：结构、功能及其在糖生物学中的应用摘要Endo H糖苷内切酶H（Endo H）是一种专门作用于糖链的内切酶，对研究蛋白质糖基化修饰具有重要意义。本文将探讨Endo H的结构特性、催化机制以及在糖生物学研究中的应用。引言蛋白质糖基化是一种普遍存在的翻译后修饰，对蛋白质的结构、稳定性和功能发挥着关键作用。Endo H是一种能够特异性识别并切割高甘露糖型N-连接糖链的内切酶，广泛应用于蛋白质糖基化分析。Endo H的结构特性Endo H由菌Helix pomatia分泌，其分子量约为130 kDa。该酶具有一个催化中心，能够识别并切割特定的糖苷键。Endo H的三维结构尚未完全解析，但其氨基酸序列和某些关键催化残基已被确定。催化机制Endo H通过水解N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）与N-乙酰半乳糖胺（GalNAc）之间的β-1,4糖苷键，从而释放高甘露糖型N-连接糖链。该过程不涉及辅因子，表明Endo H催化机制可能依赖于其活性位点的氨基酸残基。透明质酸的衍生物可以作为基因传递的载体，或用于疫苗佐剂，增强反应。Recombinant Human IL-18 R1/CD218a Protein,His-Avi Tag

肠激酶能够特异性识别并切割含有Aspartate-Aspartate-Aspartate-Lysine (DDDK) 序列的蛋白质。Recombinant Mouse IL-10 Protein

糖生物学中的应用糖基化分析Endo H常用于分析蛋白质的糖基化状态。通过Endo H处理，可以将蛋白质上的高甘露糖型糖链去除，从而简化糖链结构，便于进一步分析。蛋白质功能研究Endo H可用于研究糖基化对蛋白质功能的影响。通过比较Endo H处理前后蛋白质的生物学活性，可以揭示糖基化在蛋白质功能中的作用。药物开发某些药物的疗效和药代动力学特性受其糖基化状态影响。Endo H可用于研究药物分子的糖基化修饰，为药物设计提供重要信息。疾病诊断异常的蛋白质糖基化与多种疾病相关。Endo H可用于检测疾病相关蛋白质的糖基化改变，为疾病诊断提供新的思路。结论Endo H作为一种重要的工具酶，在糖生物学研究中发挥着关键作用。深入理解Endo H的结构与功能，将有助于揭示蛋白质糖基化在生命过程中的作用，为相关疾病的诊断提供新策略。Recombinant Mouse IL-10 Protein