Moth Cytochrome C (MCC) (88-103)

糖苷酶F(PNGaseF)是一种酰胺水解酶，经过和平空间站伊丽莎菌克隆，主要由脑膜炎脓杆菌等革兰氏阴性菌分泌。N-糖苷酶F(PNGaseF)在酵母中重组表达（比活性：100000U/mL），可以裂解由天冬酰胺连接的高甘露糖、杂合和复杂的寡糖糖蛋白。PNGaseF的切割位点为糖蛋白内侧N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）和天冬酰氨残基之间的酰胺键，同时将酶解后蛋白上的天冬氨酰转化为天冬氨酸。本产品带his标签，常应用于抗体及其相关蛋白完全去糖基化。另外，我司还提供其他类型的糖苷酶，包括酵母重组表达的N-糖苷酶F（比活性：750000U/mL），内切糖苷酶H，内切糖苷酶S。产品信息产品性质中文别名（Chinesesynonym）N-糖酰胺酶F；N-糖苷酶F英文别名（Englishsynonym）PNGaseF来源（Source）酵母重组表达分子量（Molecularweight）36kDa比活性（Specificactivity）100000U/mL缓冲液组分（Buffer）20mMTris-HClpH7.5,50mMNaCl,5mMEDTA,50%Glycerol全长跨膜蛋白A2AR，也就是腺苷受体A2aR（ADORA2A），是一种七次跨膜蛋白，属于G蛋白偶联受体。Moth Cytochrome C (MCC) (88-103)

IdeSProtease全称免疫球蛋白G降解酶，酶活（Enzymeactivity）40U/μL酶活定义（UnitDefinition）在37℃条件下，反应30min，剪切＞95%的1μg重组单克隆IgG所需要的酶量定义为一个活性单位。储存条件-25~-15℃保存，有效期1年。使用方法1.在消化液中加入适量IgG(加至5mg)；2.在IgG样本中加入IdeS蛋白酶（每1μgIgG加入1个单位的IdeS）；3.将样品置于37℃孵育30-60min。IdeS蛋白酶在中性pH或接近中性pH的缓冲中活性强。推荐反应缓冲是50mM磷酸钠，150mMNaCl（pH6.6），多数常见的生物缓冲也适用，比如Tris或PBS；注意：不在此pH范围（例如乙酸盐缓冲液）的缓冲也可能适用，但是孵育时间或酶量需要根据实际情况进行优化。注意事项1.IdeS不能识别切割小鼠IgG1/IgG2b,大鼠、猪、牛和山羊IgG，对小鼠IgG2a和IgG3具有中等酶切活性，酶切小鼠IgG2a和IgG3建议增加IdeS的用量（推荐用量为正常用量的5-10倍）。2.IdeS不能切割非IgG亚型的单抗分子，包括IgA、IgM、IgD和IgE。Fibrinogen Binding Inhibitor Peptide泛素化是一个可逆的过程，存在去泛素化酶可以去除泛素分子，从而调节泛素化的水平和功能。

Coronavirusesarecommonlycomprisedoffourstructuralproteins:Spikeprotein(S),Envelopeprotein(E),Membraneprotein(M)andNucleocapsidprotein(N).TheSARS-CoV-2Sproteinisaglycoproteinthatmediatesmembranefusionandviralentry.TheSproteinishomotrimeric,witheach~180-kDamonomerconsistingoftwosubunits,S1andS2.TheRBDofSARS-CoV-2bindsametallopeptidase,angiotensin-convertingenzyme2(ACE-2).产品性质别名SproteinRBD;SglycoproteinRBD;SpikeproteinRBDAccessionQHD43416.1表达区间及表达系统RecombinantSARS-CoV-2SpikeRBD(OmicronBA.4/BA.5/BA.5.1.3/BA.5.2)ProteinisexpressedfromExpi293withHistagattheC-terminal.ItcontainsArg319-Phe541(G339D,S371F,S373P,S375F,T376A,D405N,R408S,K417N,N440K,L452R,S477N,T478K,E484A,F486V,Q498R,N501Y,Y505H).

α-凝血酶（α-Thrombin）是一种高度特异性的丝氨酸蛋白酶，由凝血酶原（Prothrombin，II因子）经蛋白水解活化而来。它在凝血过程中起着非常重要的作用，不仅能够促使纤维蛋白凝块的产生，还负责提供反馈信号来寻找前辅因子：V因子和VIII因子。也可以用作血管收缩剂。在体内，活化的X因子（FactorXa）切割凝血酶原，释放出活性肽并将凝血酶切割成具有催化活性的α-凝血酶。α-凝血酶由一条轻链（Achain）（Mw~6,000）和一条重链（Bchain）（Mw~31,000）通过二硫键连接而成。某些情况下，α-凝血酶会发生自溶生成β-凝血酶和γ-凝血酶。β-凝血酶由对α-凝血酶A链水解并切割含有B链糖基化位点的小片段（B1，B2）组合而成。除了用于凝血研究之外，α-凝血酶还常用来位点特异性切割融合蛋白。基因重组时将凝血酶识别位点插入在目的蛋白与利于后续纯化和/或表达的多肽或者蛋白之间，通过凝血酶切割表达的重组子即可释放目的蛋白。凝血酶本身可通过亲和层析技术快速去除。本品是由匀质化的人凝血酶原经由Xa因子，Va因子和磷脂活化而得，经SDS-PAGE检测确保凝血酶原的完全活化，并以NIH凝血酶的标准品为参考，提供的酶活力不少于3091NIHU/mg。PNGase F可以用于从糖蛋白上释放完整的N-连接寡糖链，这在蛋白质组学和糖生物学研究中非常有用。

产品简介凝血酶是由大小分别为31KD和6KD的两条肽链通过二硫键组成的一种丝氨酸蛋白水解酶，可从动物血浆中利用已凝血酶原水解制得，可催化纤维蛋白原（fibrinogen）水解释放A肽和B肽，由此形成纤维蛋白单体，单体进一步聚合，在血小板、红细胞和白细胞等参与下形成血凝块，常用于诊断学中凝血化验、凝血因子检测、血液或血浆的脱纤维化等；另外，由于凝血酶切割序列专一，水解效率高，因此在分子生物学、生物化学或生物工程制药研究中也常作为工具酶用于重组融合蛋白（包含凝血酶识别位点）的特异性断裂。本品是从牛的血浆纯化制得，具有纯度高、比活高、不含有其他蛋白酶活性、灭活病毒、生产稳定性好等特点。该酶适切割位点：A-B-Pro-Arg-▼-X-Y（其中，A和B为疏水氨基酸，X和Y为非酸性氨基酸），常见的识别序列为：1.Leu-Val-Pro-Arg-▼-Gly-Ser。2.Gly-Arg-▼-Gly。产品信息规格1KU/2KU跨膜蛋白的多功能性使它们成为理想的药物作用靶点，例如四次跨膜蛋白CD20、Claudin18.2。Recombinant Human MIF

通过使用PNGase F去除糖蛋白上的糖链，可以确定蛋白质是否发生糖基化，以及糖基化位点。Moth Cytochrome C (MCC) (88-103)

Endo H糖苷内切酶H：结构、功能及其在糖生物学中的应用摘要Endo H糖苷内切酶H（Endo H）是一种专门切割N-连接糖链的内切酶，用于糖生物学和蛋白质工程领域。本文将探讨Endo H的结构特性、催化机制、以及其在研究和临床应用中的潜力。引言N-连接糖基化是一种在真核细胞中普遍存在的蛋白质修饰方式，涉及将糖链添加到蛋白质的天冬酰胺残基上。Endo H作为一种内切酶，能够特异性地识别并切割N-连接糖链中的β-N-乙酰葡糖胺苷键，从而在蛋白质工程和生物制药中发挥重要作用。Endo H的结构特性Endo H通常来源于流感嗜血杆菌（Hemophilus influenzae），其分子质量约为50 kDa。该酶由两个结构域组成：一个负责识别糖链的催化结构域和一个有助于酶稳定性的非催化结构域。催化机制Endo H的催化机制涉及对N-连接糖链的特异性识别和切割。酶的活性位点含有多个氨基酸残基，这些残基与糖链的特定结构相互作用，导致酶对底物的高特异性。Endo H催化的糖苷键断裂是一水解反应，需要水分子的参与。Moth Cytochrome C (MCC) (88-103)