胶原蛋白是哺乳动物体内含量多的功能性蛋白[1]。胶原蛋白由3条α链的多肽链亚基组成,α链自身构型为左手螺旋,三条α链又互相缠绕成右手螺旋结构,即胶原蛋白的“胶原域”[2]。胶原蛋白的一级结构分析结果显示,其肽链由(Gly-X-Y)n组成,其中X通常是脯氨酸,Y通常是羟脯氨酸[3]。按照胶原蛋白发现的先后顺序,可将其分为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型等28种胶原蛋白[4],Ⅰ型胶原蛋白分子组成为[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ),主要分布于骨骼中[5];Ⅱ型胶原蛋白由[α1(Ⅱ)]3组成,主要由软骨细胞产生,因其含有大量赖氨酸残基,因而糖基化率较高[6];Ⅲ型胶原蛋白分子组成为[α1(Ⅲ)]3,因含半胱氨酸所以肽链间形成二硫键,因此其本身就可形成细纤维,Ⅲ型胶原蛋白血管中含量较高,主要存在于肺泡间质中且分布杂乱,因而形成复杂的网状结构,正是这种结构使得肺组织具有良好的柔韧性与弹性,并且可以为细胞提供充足养分,使得皮肤饱满透亮[7]。2aR蛋白在细胞内发挥着不同的作用,例如在信号传递、物质转运和细胞通讯等方面。Recombinant Human CD161 Protein,hFc Tag
重组型TEV蛋白酶(rTEV)是经过基因工程改造和纯化后的重组蛋白酶,不仅保持天然TEV酶的功能活性,且在广谱的温度范围内表现出更强的稳定性和特异性。rTEV是一种用来切除融合蛋白上亲和标签的常用工具酶,具有很强的位点特异性,严格识别七氨基酸序列EXXYXQ↓(G/S),切割位点在谷氨酰胺和甘氨酸/丝氨酸之间。普遍应用的七氨基酸序列为:Glu-Asn-Leu-Tyr-Phe-Gln↓-Gly。rTEV在pH7.0,30℃时可达活性,但在pH6.0-8.5和温度4-30℃范围内皆有活性(见表1),使得反应条件的选择可根据目的蛋白的情况而灵活变动。另外rTEV切割后也能利用其N端的6×His标签,通过Ni-NTA树脂去除,以达到纯化目的蛋白的目的。产品性质来源(Source)大肠杆菌外观(Appearance)无色透明液体比活力(SpecificActivity)5U/μL活性定义(UnitDefinition)在1×rTEVBuffer(50mMTris,pH8.0,0.1mMEDTA,1mMDTT)中,30℃反应1h,剪切>85%的3μg底物所需要的酶量定义为一个活性单位。纯化(Purification)Ni柱亲和纯化纯度(Purity)≥95%(bySDS-PAGE)产品组分运输与保存方法冰袋运输。Somatostatin高亲和力和选择性A2AR抑制剂的开发:研究者正在开发新型的A2AR小分子拮抗剂,以提高药物的疗效和选择性。
产品简介抑肽酶(Aprotinin),又称为抑蛋白酶肽,是一种竞争性、可逆的丝氨酸蛋白酶抑制剂,可与丝氨酸蛋白酶形成稳定复合物并阻断酶的活性位点,这种结合是可逆的,大多数的抑肽酶-蛋白酶复合物在极端的pH<3.0的条件下解除结合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽释放酶和血纤维蛋白溶酶,不能抑制Xa因子和凝血酶。从结构上来说,抑肽酶是一种来自牛肺的单体球状蛋白,由58个氨基酸组成并排列在具有三个交联二硫键的单个多肽链中。重组抑肽酶采用大肠杆菌表达,在GMP法规下生产,不含任何动物源成分,无动物源性的病毒污染,氨基酸序列与来源于牛肺的抑肽酶完全一致,具有与动物源性抑肽酶相同的酶学性质,可替代动物源性抑肽酶用于各种生物技术过程中,如:重组蛋白生产中抑制丝氨酸蛋白酶的活性;细胞培养等。另外,也提供来源于牛肺的抑肽酶(动物源性)酶活单位:能抑制1个胰蛋白酶单位的活力称为1个抑肽酶活力单位(EPU)。储存条件冻干粉2~8℃保存,有效期2年。使用方法抑肽酶与蛋白酶是等摩尔有效结合,推荐的结合pH>6.0,在pH<3.0的条件下不结合。可直接使用0.9%NaCl溶解,溶解后可-20℃储存。
重组肠激酶(rEK)是一种高纯度的重组牛肠激酶轻链片段,氨基酸序列与牛肠激酶轻链一致,有着和天然提取的肠激酶同样特异的酶切位点,切割位点Asp-Asp-Asp-Asp-Lys,可去除位于蛋白N-末端的融合蛋白,以除去不需要的融合标签,同时重组肠激酶(rEK)具有比天然酶更高的切割活性。重组肠激酶为采用重组大肠杆菌分泌表达的高纯度、高活性、高特异的牛肠激酶,不含其他蛋白酶,可以在较宽pH范围(4.5-9.5)和较宽温度范围内有效切割融合蛋白,并且在各种去垢剂和变性剂存在的条件下仍具有部分活性。本品不含标签,由于具有极高酶切活性,酶切反应使用量少,不影响下游蛋白应用,可不考虑除去。产品信息规格100U/200U/500U/1000U/5000U产品性质来源(Source)大肠杆菌表达分子量(MolecularWeight)理论值25.85kDa外观(Appearance)澄清、无色至淡黄色液体酶浓度(EnzymeConcentration)≥5U/uL活性定义(ActivityDefinition)一个活性单位定义为25°C,12-16h,跨膜蛋白的跨膜区域的相互作用是连接膜外环境与细胞内环境的重要渠道。
Endo H糖苷内切酶H:结构、功能及其在糖生物学中的应用摘要Endo H糖苷内切酶H(Endo H)是一种专门作用于糖链的内切酶,对研究蛋白质糖基化修饰具有重要意义。本文将探讨Endo H的结构特性、催化机制以及在糖生物学研究中的应用。引言蛋白质糖基化是一种普遍存在的翻译后修饰,对蛋白质的结构、稳定性和功能发挥着关键作用。Endo H是一种能够特异性识别并切割高甘露糖型N-连接糖链的内切酶,广泛应用于蛋白质糖基化分析。Endo H的结构特性Endo H由菌Helix pomatia分泌,其分子量约为130 kDa。该酶具有一个催化中心,能够识别并切割特定的糖苷键。Endo H的三维结构尚未完全解析,但其氨基酸序列和某些关键催化残基已被确定。催化机制Endo H通过水解N-乙酰葡萄糖胺(GlcNAc)与N-乙酰半乳糖胺(GalNAc)之间的β-1,4糖苷键,从而释放高甘露糖型N-连接糖链。该过程不涉及辅因子,表明Endo H催化机制可能依赖于其活性位点的氨基酸残基。跨膜蛋白的多功能性使它们成为理想的药物作用靶点,例如四次跨膜蛋白CD20、Claudin18.2。Recombinant Human CEACAM-5/CD66e (145-322) Protein,His Tag
在药物筛选中,全长CB1受体可用于高通量筛选实验,以发现和优化潜在的药物候选物。Recombinant Human CD161 Protein,hFc Tag
Coronavirusesarecommonlycomprisedoffourstructuralproteins:Spikeprotein(S),Envelopeprotein(E),Membraneprotein(M)andNucleocapsidprotein(N).TheSARS-CoV-2Sproteinisaglycoproteinthatmediatesmembranefusionandviralentry.TheSproteinishomotrimeric,witheach~180-kDamonomerconsistingoftwosubunits,S1andS2.TheRBDofSARS-CoV-2bindsametallopeptidase,angiotensin-convertingenzyme2(ACE-2).产品性质别名SproteinRBD;SglycoproteinRBD;SpikeproteinRBDAccessionQHD43416.1表达区间及表达系统RecombinantSARS-CoV-2SpikeRBD(OmicronBA.4/BA.5/BA.5.1.3/BA.5.2)ProteinisexpressedfromExpi293withHistagattheC-terminal.ItcontainsArg319-Phe541(G339D,S371F,S373P,S375F,T376A,D405N,R408S,K417N,N440K,L452R,S477N,T478K,E484A,F486V,Q498R,N501Y,Y505H).Recombinant Human CD161 Protein,hFc Tag
核酸内切酶VIII(EndonucleaseVIII)和核酸内切酶III(EndonucleaseIII)都是DNA修复酶,但它们之间存在一些关键的区别:1.**活性类型**:-**核酸内切酶VIII**:具有N-糖基化酶(N-glycosylase)活性和AP裂解酶(AP-lyase)活性。N-糖基化酶活性可以释放受损的嘧啶碱基,如胸腺嘧啶乙二醇和尿嘧啶乙二醇,产生一个脱嘌呤(Apurinic,AP)位点;AP裂解酶活性可以切割AP位点的3'和5'端,产生一个具有3'和5'磷酸的碱基缺口(Gap)。-**核酸内切酶III**:主要具有β裂解酶(β-lyase)活性,能够切割DNA磷二酯骨架在...