Recombinant Biotinylated Human Siglec-10 Protein

RecombinantBiotinylatedHumanMSLN/MesothelinProtein,hFc-AviTag分子别名（Synonyms）Mesothelin;CAK1;MSLN;MPFSMRP表达区间及表达系统（Source）BiotinylatedHumanMSLN/MesothelinProteinisexpressedfromHEK293withhFctagandAvitagattheC-Terminus.ItcontainsGlu296-Gly580.[Accession|Q13421-2]分子量大小（MolecularWeight）TheproteinhasapredictedMWof61.1kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto70-80kDabasedonSDS-PAGEresult.（Endotoxin）Lessthan1EUperμgbytheLALmethod.纯度（Purity）>95%asdeterminedbySDS-PAGEandHPLC.活性（Activity）ELISAData:ImmobilizedAnti-MSLNAntibody,hFcTagat1μg/ml(100μl/well)ontheplate.DoseresponsecurveforBiotinylatedHumanMSLN,hFcTagwiththeEC50of18.4ng/mldeterminedbyELISA.透明质酸（Hyaluronic Acid，简称HA）是一种存在于人体和动物组织中的天然高分子多糖，称为糖醛酸或玻尿酸。Recombinant Biotinylated Human Siglec-10 Protein,His-Avi Tag

AngiotensinIConvertingEnzyme(ACE-2),alsocalledACEH(ACEhomologue),isadimeric,zinc-dependentmetalloproteaseoftheACEfamilythatalsoincludessomaticandgerminalACE.ACE-2mRNAisfoundathighlevelsinheart,testis,andkidneyandatlowerlevelsinawidevarietyoftissues.ACE-2istheSARS-CoVandSARS-CoV2Spikeproteinreceptorinvivo,functionscatalyticallyasacarboxypeptidasetocleaveseveralsubstratesincludingangiotensinsIandII,andactsasapartnerforB0AT1-familyaminoacidtransporters.Throughthesefunctions,ACE-2hasbeenshowntobeinvolvedinseveraldiseasesincludingSARS,COVID19,acutelunginjury,heartdisease,liverandlungfibrosis,inflammatorylungdisease,andcardiopulmonarydisease.FulllengthACE-2proteinincludesanextracellularregioncomposedofasingleN-terminalpeptidasedomainandC-terminalcollectrin-likedomain(CLD),atransmembranedomain,andashortcytoplasmictail.TheN-terminalpeptidaseregionisrequiredforbindingtoSARS-CoVandSARS-CoV2spikeproteins,whiletheCLDcontainsaregionthatpromotesdimerizationandassociationwithaminoacidtransporters.Recombinant Human EMAP-II/AIMP1 Protein,His Tag酵母重组表达N-糖苷酶F（PNGase F）是一种通过酵母重组表达系统生产的酶。

泛素化是通过三个酶促步骤实现的。在ATP依赖的过程中，泛素酶(E1)催化与泛素形成活性硫酯键，然后转移到泛素载体蛋白的活性位点半胱氨酸(E2)。泛素级联对特定底物蛋白的选择性依赖于E2结合酶(细胞中包含的相对较少)和泛素-蛋白连接酶(E3)之间的相互作用，迄今为止已经鉴定出600多种这种酶。E3s是一个大的，多样化的蛋白质组，其特征是几个确定的基序之一。这些包括HECT(与e6相关蛋白c端同源)，RING(真正有趣的新基因)或U-box(没有Zn2+结合配体的完整补充的修饰的RING基序)结构域。而HECTE3s在泛素化过程中具有直接的催化作用，RING和U-boxE3s促进蛋白质泛素化。后两种E3类型充当适配器类分子。它们使E2和底物足够接近，从而促进底物的泛素化。虽然许多RING-typee3，如MDM2和c-Cbl，可以单独发挥作用，但其他一些是作为更大的多蛋白复合体的组成部分，如后期促进复合体。综上所述，这些多面的特性和相互作用使E3s能够利用泛素-蛋白酶体系统，在真核生物的所有细胞中提供一种强大而具体的蛋白质机制。该筛选了11种常用E2结合酶，可以筛选具有E3连接酶活性的蛋白所匹配的E2酶.

N-糖苷酶F(PNGaseF)是一种酰胺水解酶，经过和平空间站伊丽莎菌克隆，主要由脑膜炎脓杆菌等革兰氏阴性菌分泌。酵母重组表达N-糖苷酶F（比活性：750000U/mL），可以裂解由天冬酰胺连接的高甘露糖、杂合和复杂的寡糖糖蛋白。PNGaseF的切割位点为糖蛋白内侧N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）和天冬酰氨残基之间的酰胺键，同时将酶解后蛋白上的天冬氨酰转化为天冬氨酸。本产品带his标签，常应用于抗体及其相关蛋白完全去糖基化。另外，我司还提供其他类型的糖苷酶，包括酵母重组表达的N-糖苷酶F，糖苷内切酶H，糖苷内切酶S。产品信息产品性质中文别名（Chinesesynonym）N-糖酰胺酶F；N-糖苷酶F英文别名（Englishsynonym）PNGaseF来源（Source）酵母重组表达分子量（Molecularweight）36kDa比活性（Specificactivity）750000U/mL缓冲液组分（Buffer）20mMTris-HClpH7.5,50mMNaCl,5mMEDTA,50%Glycerol由于其在细胞信号传递中的重要性，A2aR成为了药物开发的重要靶点之一。

产品简介凝血酶是由大小分别为31KD和6KD的两条肽链通过二硫键组成的一种丝氨酸蛋白水解酶，可从动物血浆中利用已凝血酶原水解制得，可催化纤维蛋白原（fibrinogen）水解释放A肽和B肽，由此形成纤维蛋白单体，单体进一步聚合，在血小板、红细胞和白细胞等参与下形成血凝块，常用于诊断学中凝血化验、凝血因子检测、血液或血浆的脱纤维化等；另外，由于凝血酶切割序列专一，水解效率高，因此在分子生物学、生物化学或生物工程制药研究中也常作为工具酶用于重组融合蛋白（包含凝血酶识别位点）的特异性断裂。本品是从牛的血浆纯化制得，具有纯度高、比活高、不含有其他蛋白酶活性、灭活病毒、生产稳定性好等特点。该酶适切割位点：A-B-Pro-Arg-▼-X-Y（其中，A和B为疏水氨基酸，X和Y为非酸性氨基酸），常见的识别序列为：1.Leu-Val-Pro-Arg-▼-Gly-Ser。2.Gly-Arg-▼-Gly。产品信息规格1KU/2KUPNGase F是一种酰胺水解酶，能够特异性地裂解糖蛋白中由天冬酰胺连接的高甘露糖、杂合和复杂型的寡糖。Recombinant Cynomolgus TIM-1/HAVCR1 Protein,His Tag

跨膜蛋白的跨膜区域的相互作用是连接膜外环境与细胞内环境的重要渠道。Recombinant Biotinylated Human Siglec-10 Protein,His-Avi Tag

牛纤维蛋白原：止血中的关键成分及生物医学应用摘要牛纤维蛋白原（Fibrinogen，Fg），也称为凝血因子I，是一种在血液凝固过程中发挥关键作用的血浆糖蛋白。本文讨论了牛纤维蛋白原的结构特性、提取方法以及各种生物医学应用，突出其在研究和中的重要性。引言牛纤维蛋白原是一种分子量较大的糖蛋白（约340 kDa），由肝脏的肝细胞合成。它在血液凝固的然后一步中起着主要作用，在那里它被转化为不溶性的纤维蛋白网，稳定了血凝块。该分子由两个相同的半部分组成，每个半部分包含三个多肽链（α、β和γ），通过二硫键连接。结构特性纤维蛋白原的结构完整性对其功能至关重要。每个分子的一半包含三个链（α、β、γ），具有不同的分子量（α约63.5 kDa，β约56 kDa，γ约47 kDa）和大约4%的碳水化合物。这些链通过二硫键相互连接，这对于维持蛋白质的构象和活性至关重要。提取和纯化已经开发了各种方法来提取和纯化血浆中的牛纤维蛋白原。传统方法包括盐析、色谱法和乙醇沉淀。盐析，特别是使用硫酸铵，是一种常见的方法，因其简单有效而受到青睐。然而，通过这些方法获得的纤维蛋白原纯度可能会有所不同，需要进一步的纯化步骤，如离子交换色谱法，以实现更高程度的纯化。Recombinant Biotinylated Human Siglec-10 Protein,His-Avi Tag