XbaI内切酶

重组人Siglec-9蛋白（hFc Tag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，其C端融合了hFc标签，便于纯化和检测。Siglec-9是一种唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素，主要在髓系细胞（如单核细胞、巨噬细胞和树突状细胞）上表达，通过识别糖基化的配体，调节免疫细胞的活化和功能，参与炎症反应和免疫调节。Siglec-9的功能与机制Siglec-9通过其胞内ITIM（免疫受体酪氨酸抑制基序）发挥抑制性作用，能够抑制细胞的过度活化，维持免疫稳态。在炎症反应中，Siglec-9通过识别病原体表面的唾液酸化糖链，调节免疫细胞的吞噬和杀菌功能。此外，Siglec-9还参与自身免疫疾病的发病机制，其异常表达与多种炎症性疾病（如类风湿性关节炎和炎症性肠病）密切相关。重组人Siglec-9蛋白（hFc Tag）的特点重组人Siglec-9蛋白（hFc Tag）具有以下特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证）。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，确保实验结果的可靠性。功能完整：保留了天然Siglec-9的唾液酸结合位点和免疫调节功能。实验应用重组人Siglec-9蛋白（hFc Tag）适用于多种实验场景：流式细胞术：检测Siglec-9在免疫细胞表面的表达水平。T4 DNA 聚合酶具有 5’→3’聚合酶活性，在模板及引物存在的条件下，能够在结合有引物的单链 DNA 模板上。XbaI内切酶

可溶性CD23（sCD23）是低亲和力IgE受体FcεRII经ADAM10剪切后释入血循环的免疫调节肽，在过敏、B细胞活化及单核因子释放中扮演“双刃剑”。本品采用HEK293 真核表达，覆盖完整胞外凝集素头部（aa 48-321），C端6×His标签经Ni-NTA与分子筛双重纯化，SDS-PAGE与SEC-MALS证实单体均一，纯度≥99%，内素<0.05 EU/µg，满足体内实验。ELISA显示其与单体IgE亲和力为KD=6.2 nM，可阻断IgE-FcεRI交联诱导的肥大细胞脱颗粒（IC₅₀=25 ng/mL）。在PBMC模型中，50 ng/mL重组sCD23明显上调IL-10、抑制TNF-α，提示抗潜能。His Tag兼容SPR、流式及免疫共沉淀，支持高通量筛选sCD23-整合素或CD21阻断剂。该蛋白为阐释过敏炎症转换节点及开发靶向IgE轴疗法提供高活性、标准化的研究级试剂。GP (33-41)随后，泛素分子从E1转移到泛素结合酶E2，再通过泛素连接酶E3的作用，将泛素分子连接到靶蛋白上。

重组人潜伏性TGF-β3蛋白（Recombinant Human Latent TGF-β3 Protein, His Tag）是一种重要的多功能细胞因子复合物，属于转化生长因子-β（TGF-β）超家族成员。TGF-β3与TGF-β1、TGF-β2同属TGF-β亚型，广参与胚胎发育、组织修复、细胞分化及免疫调节等生理过程。潜伏性TGF-β3由成熟TGF-β3肽段与其潜伏相关肽（Latency-Associated Peptide, LAP）通过非共价键结合形成，是TGF-β3在体内的主要存在形式，能够维持其非活性状态，防止过早启动。该重组蛋白通常采用真核表达系统（如CHO细胞或HEK293细胞）制备，确保了其天然构象和生物活性。其N端融合了His标签，便于通过Ni-NTA亲和层析进行高效纯化，获得高纯度、高稳定性的蛋白产物。这种设计不仅提高了蛋白的溶解性和稳定性，也方便了后续的实验操作，如ELISA、Western blot、免疫沉淀及蛋白相互作用研究等。研究表明，TGF-β3在胚胎发育、组织修复及免疫稳态维持中具有独特作用，其异常表达与发育异常、纤维化疾病及病进展密切相关。因此，重组人潜伏性TGF-β3蛋白不仅是研究TGF-β信号通路的重要工具，也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持，具有重要的科研和临床应用价值。

SEMA4B属IV类跨膜信号素，兼具轴突排斥与T细胞共抑制双重功能，在阿尔茨海默病、肺病及结直肠病中表达失衡。本品利用HEK293真核表达系统，完整覆盖胞外Sema域及PSI-IPT连接区（aa 1-712），C端6×His标签经Ni-NTA与SEC两步纯化，SDS-PAGE呈单一条带，纯度≥97%；内素<0.03 EU/μg，适配小鼠体内实验。钙离子依赖性ELISA显示，其与Plexin-B2亲和力KD=9.2 nM，可阻断Plexin-B2介导的神经元生长锥塌陷（IC₅₀=60 ng/mL）。在CT26荷瘤模型中，腹腔注射20 μg重组SEMA4B，病浸润CD8⁺ T细胞比例提升2.6倍，同时PD-1表达下调30%，提示免疫刹车解除。His标签支持BLI、SPR及免疫共沉淀，可高通量筛选阻断抗体或降解剂。该蛋白为解析SEMA4B在神经—免疫交叉对话中的分子机制，及开发靶向肿瘤免疫微环境的新型生物制剂，提供了高活性、标准化的研究级试剂。这种预混液结合了Phusion DNA聚合酶的保真性与优化的反应体系，为科研人员提供了一个可靠的实验平台。

重组人Skp1蛋白（His-Avi Tag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了His和Avi双标签，便于纯化和高灵敏度检测。Skp1（S-phase kinase-associated protein 1）是SCF（Skp1-Cullin-F-box）泛素连接酶复合体的关键组分，广参与细胞周期调控、蛋白质降解和信号转导等生物学过程。Skp1的功能与机制Skp1是SCF复合体的关键组成部分，通过与F-box蛋白结合，招募特定的底物蛋白，进而促进其泛素化修饰和降解。这一过程在细胞周期的G1/S期转换、DNA损伤修复以及多种信号通路的调控中起着至关重要的作用。Skp1的功能异常与多种疾病的发长发展密切相关，包括病、神经退行性疾病和发育障碍等。重组人Skp1蛋白（His-Avi Tag）的特点重组人Skp1蛋白（His-Avi Tag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。双标签设计：His标签便于通过Ni-NTA磁珠进行快速纯化；Avi标签可在体外被BirA酶定点生物素化，结合链霉亲和素（Streptavidin）实现极高的检测灵敏度和特异性。通过观察AflII对不同DNA样本的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，进而推断出基因的结构和功能差异。XbaI内切酶

Cas9 NLS在Cas9蛋白的N端和C端都含有SV40 T抗原的核定位序列，这使得Cas9与gRNA形成的复合物。XbaI内切酶

重组人整合素αVβ5（ITGAV&ITGB5）异源二聚体蛋白（His-Avi标签）是一种重要的细胞粘附分子，广泛应用于细胞生物学、药物筛选和疾病机制研究。整合素αVβ5由αV（ITGAV）和β5（ITGB5）两个亚基组成，是细胞外基质（ECM）与细胞之间信号传递的关键介质，尤其在转移、血管生成和病毒沾染等过程中发挥重要作用。该重组蛋白通过基因工程技术在哺乳动物细胞中表达，确保了其天然的构象和生物活性。His标签便于通过金属螯合亲和层析进行纯化，而Avi标签则允许通过生物素连接酶进行特异性生物素化，便于后续的检测、固定或与其他分子的偶联。这种双重标签设计更大提高了蛋白在实验中的可操作性和应用灵活性。在功能研究中，αVβ5异源二聚体蛋白可用于研究其与配体（如玻连蛋白）的结合特性，或作为体外细胞粘附实验的关键试剂。此外，它也是开发靶向整合素药物的重要工具，尤其在抗和抗纤维化药物筛选中具有重要价值。其高纯度和高稳定性使其成为科研和药物开发中不可或缺的关键材料。XbaI内切酶