Recombinant Human IL-37b Protein

定点突变R119A破坏了Siglec-10与唾液酸配体的关键盐桥，使该蛋白丧失天然结合活性，却保留完整IgV结构域与抗体识别表位。融合His-Avi双标签后，既可通过Ni-NTA实现一步纯化，又能在体外被BirA酶单点生物素化，生成均一、定向固定的表面探针。哺乳动物表达系统保证真糖基化，>98%纯度（SEC-HPLC），内素<0.05 EU/μg，适用于流式、SPR、ELISA等反向验证实验：将其包被于链霉亲和素芯片，可直接区分抗体或候选药物的配体阻断能力；与野生型共孵育，可定量测定小分子或糖聚合物对Siglec-10的抑制常数。每批次附配体缺失验证报告，4℃稳定两周，-80℃长期保存，是研究肿瘤免疫逃逸、神经炎症及CAR-T安全开关的必备阴性对照。这种切割方式使得 ApaI 在基因克隆和重组 DNA 构建中具有独特的优势。Recombinant Human IL-37b Protein

重组人TNFR2蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了hFc标签，便于纯化和检测。TNFR2（TumorNecrosisFactorReceptor2）是TNF-α的另一种受体，主要参与免疫调节、组织修复和细胞存活等生物学过程。与TNFR1不同，TNFR2主要在免疫细胞（如T细胞、B细胞、树突状细胞）和非免疫细胞（如内皮细胞、成纤维细胞）上表达，且其信号转导主要促进细胞存活和组织修复。TNFR2的功能与机制TNFR2通过其胞外区与TNF-α结合，启动下游的信号通路。TNFR2的信号转导依赖于其胞内段的结构域，能够启动NF-κB、MAPK等信号通路，进而调节细胞的存活、增殖和组织修复。TNFR2在免疫调节中发挥重要作用，通过促进T细胞的存活和功能，调节免疫反应。此外，TNFR2还参与调节血管生成和组织修复，对维持组织稳态至关重要。TNFR2的功能异常与多种疾病相关，如自身免疫性疾病、心血管疾病和瘤。重组人TNFR2蛋白（hFcTag）的特点重组人TNFR2蛋白（hFcTag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然TNFR2的配体结合位点和信号转导功能。Recombinant Human Endostatin这种染料在PCR过程中能够实时监测DNA的扩增情况，通过荧光信号的强度变化反映目标基因的扩增程度。

ROR2属“孤儿”受体酪氨酸激酶，在肢体发育、软骨分化及病转移中担当Wnt5a关键共受体。本重组蛋白覆盖胞外Ig-like-Frizzled-Kringle全结构域（aa 34-403），由CHO-K1系统表达，二硫键与N-糖基化经肽图与LC-MS确认；C端His标签一步纯化，纯度≥97%，内素<0.03 EU/μg，支持体内外实验。功能验证显示，其以12 nM亲和力结合Wnt5a，可诱导成骨前体细胞极化；在斑马鱼胚胎显微注射模型中，2 ng ROR2明显挽救Wnt5a缺失所致“短鳍”表型。His标签兼容SPR、BLI及免疫共沉淀，助力解析ROR2-Wnt5a-FZD三元复合体动力学，并为抗ROR2 ADC、CAR-T亲和力成熟提供高通量筛选平台，成为骨骼疾病与病微环境研究的高活性分子工具。

可溶性CD23（sCD23）是低亲和力IgE受体FcεRII经ADAM10剪切后释入血循环的免疫调节肽，在过敏、B细胞活化及单核因子释放中扮演“双刃剑”。本品采用HEK293 真核表达，覆盖完整胞外凝集素头部（aa 48-321），C端6×His标签经Ni-NTA与分子筛双重纯化，SDS-PAGE与SEC-MALS证实单体均一，纯度≥99%，内素<0.05 EU/µg，满足体内实验。ELISA显示其与单体IgE亲和力为KD=6.2 nM，可阻断IgE-FcεRI交联诱导的肥大细胞脱颗粒（IC₅₀=25 ng/mL）。在PBMC模型中，50 ng/mL重组sCD23明显上调IL-10、抑制TNF-α，提示抗潜能。His Tag兼容SPR、流式及免疫共沉淀，支持高通量筛选sCD23-整合素或CD21阻断剂。该蛋白为阐释过敏炎症转换节点及开发靶向IgE轴疗法提供高活性、标准化的研究级试剂。Pfu DNA Polymerase 适合扩增较长的DNA片段，有助于在基因编辑中处理大的基因区域或复杂的基因结构。

重组人SIRPα V2蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，主要包含SIRPα的胞外区（V2变体），融合了hFc标签，便于纯化和检测。SIRPα（信号调节蛋白α）是一种重要的免疫调节分子，广表达于髓系细胞（如巨噬细胞、树突状细胞和单核细胞）表面，通过与CD47结合传递“别吃我”信号，抑制免疫细胞的吞噬作用，在维持免疫稳态和调节炎症反应中发挥关键作用。SIRPα V2的功能与机制SIRPα V2是SIRPα的主要变体之一，其胞外区包含三个Ig样结构域，能够特异性结合CD47。在瘤微环境中，肿瘤细胞高表达CD47，通过与SIRPα结合，抑制巨噬细胞等髓系细胞的吞噬作用，从而实现免疫逃逸。因此，SIRPα V2是肿瘤免疫治中的重要靶点，阻断SIRPα与CD47的相互作用可以恢复免疫细胞对肿瘤细胞的吞噬能力，增强抗肿瘤免疫反应。重组人SIRPα V2蛋白的特点重组人SIRPα V2蛋白具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然SIRPα V2的CD47结合位点和免疫调节功能。该预混液能够扩增长达5 kb的DNA片段，并且对不同抗凝剂处理的血液样本均表现出良好的兼容性。Recombinant Human CD300A Protein,Avi Tag

AccI 的应用不仅局限于基因克隆，它还在基因分析和诊断中发挥着重要作用。Recombinant Human IL-37b Protein

Recombinant Human ROBO4 Protein（His Tag）是解析血管生成调控机制的高活性工具蛋白。ROBO4属于跨膜受体家族，专一表达于血管内皮细胞，通过识别Slit2等配体稳定血管屏障、抑制病理性新生血管，在糖尿病视网膜病变与病转移中具有双重调控作用。该重组蛋白采用HEK293表达体系，保留天然胞外Ig-like结构域（氨基酸31-468），C端6×His标签确保一步Ni-NTA纯化后纯度≥98%（SDS-PAGE/HPLC验证）。体外实验显示，其可竞争性阻断Slit2诱导的内皮细胞迁移（IC₅₀=28 nM），并通过抑制VE-cadherin磷酸化增强血管完整性。低内素（<0.01 EU/μg）支持小鼠Matrigel plug等体内实验，明显减少异常血管渗漏。此外，His标签兼容ELISA及SPR平台，可快速量化ROBO4-配体相互作用，助力血管靶向药物高通量筛选。该蛋白为研究血管稳态与病微环境互作提供了标准化、高灵敏的分子探针。Recombinant Human IL-37b Protein