Recombinant Cynomolgus TIM4 Protein

分子结构：牛纤维蛋白原由两个相似的三聚体亚基组成，每个亚基包含Aα、Bβ和γ三个多肽链，通过二硫键和非共价键连接。生物学功能：牛纤维蛋白原在凝血级联反应中被凝血酶裂解为纤维蛋白单体，进而聚合形成稳定的纤维蛋白凝块，是止血和伤口修复的关键组分。医学应用：牛纤维蛋白原在心血管疾病、创伤以及药物开发中展现出潜在的应用价值。讨论分子特性：牛纤维蛋白原的分子结构为理解其在凝血过程中的功能提供了基础，同时为设计新型抗凝血药物提供了可能。疾病研究：牛纤维蛋白原在血栓形成和溶解中的作用，为研究如深静脉血栓、心肌梗死等疾病的分子机制提供了重要信息。生物医学应用：牛纤维蛋白原的稳定性和可用性使其成为研究血液凝固机制和开发新型生物材料的理想模型。全长膜蛋白由于其天然构象，是跨膜蛋白药物开发中的好的抗原。在细胞中的表达水平通常较低。Recombinant Cynomolgus TIM4 Protein,His Tag

Endo H糖苷内切酶H：结构、功能及其在糖生物学中的应用摘要Endo H糖苷内切酶H（Endo H）是一种专门作用于糖链的内切酶，对研究蛋白质糖基化修饰具有重要意义。本文将探讨Endo H的结构特性、催化机制以及在糖生物学研究中的应用。引言蛋白质糖基化是一种普遍存在的翻译后修饰，对蛋白质的结构、稳定性和功能发挥着关键作用。Endo H是一种能够特异性识别并切割高甘露糖型N-连接糖链的内切酶，广泛应用于蛋白质糖基化分析。Endo H的结构特性Endo H由菌Helix pomatia分泌，其分子量约为130 kDa。该酶具有一个催化中心，能够识别并切割特定的糖苷键。Endo H的三维结构尚未完全解析，但其氨基酸序列和某些关键催化残基已被确定。催化机制Endo H通过水解N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）与N-乙酰半乳糖胺（GalNAc）之间的β-1,4糖苷键，从而释放高甘露糖型N-连接糖链。该过程不涉及辅因子，表明Endo H催化机制可能依赖于其活性位点的氨基酸残基。gp100 (619-627)透明质酸（Hyaluronic Acid，简称HA）是一种存在于人体和动物组织中的天然高分子多糖，称为糖醛酸或玻尿酸。

重组肠激酶（rEK）是一种高纯度的重组牛肠激酶轻链片段，氨基酸序列与牛肠激酶轻链一致，有着和天然提取的肠激酶同样特异的酶切位点，切割位点Asp-Asp-Asp-Asp-Lys，可去除位于蛋白N-末端的融合蛋白，以除去不需要的融合标签，同时重组肠激酶（rEK）具有比天然酶更高的切割活性。重组肠激酶为采用重组大肠杆菌分泌表达的高纯度、高活性、高特异的牛肠激酶，不含其他蛋白酶，可以在较宽pH范围（4.5-9.5）和较宽温度范围内有效切割融合蛋白，并且在各种去垢剂和变性剂存在的条件下仍具有部分活性。本品不含标签，由于具有极高酶切活性，酶切反应使用量少，不影响下游蛋白应用，可不考虑除去。产品信息规格100U/200U/500U/1000U/5000U产品性质来源（Source）大肠杆菌表达分子量（MolecularWeight）理论值25.85kDa外观（Appearance）澄清、无色至淡黄色液体酶浓度（EnzymeConcentration）≥5U/uL活性定义（ActivityDefinition）一个活性单位定义为25°C，12-16h，

Endo H糖苷内切酶H：结构、功能及其在糖生物学中的应用摘要Endo H糖苷内切酶H（Endo H）是一种专门切割N-连接糖链的内切酶，用于糖生物学和蛋白质工程领域。本文将探讨Endo H的结构特性、催化机制、以及其在研究和临床应用中的潜力。引言N-连接糖基化是一种在真核细胞中普遍存在的蛋白质修饰方式，涉及将糖链添加到蛋白质的天冬酰胺残基上。Endo H作为一种内切酶，能够特异性地识别并切割N-连接糖链中的β-N-乙酰葡糖胺苷键，从而在蛋白质工程和生物制药中发挥重要作用。Endo H的结构特性Endo H通常来源于流感嗜血杆菌（Hemophilus influenzae），其分子质量约为50 kDa。该酶由两个结构域组成：一个负责识别糖链的催化结构域和一个有助于酶稳定性的非催化结构域。催化机制Endo H的催化机制涉及对N-连接糖链的特异性识别和切割。酶的活性位点含有多个氨基酸残基，这些残基与糖链的特定结构相互作用，导致酶对底物的高特异性。Endo H催化的糖苷键断裂是一水解反应，需要水分子的参与。PNGase F是一种酰胺水解酶，能够特异性地裂解糖蛋白中由天冬酰胺连接的高甘露糖、杂合和复杂型的寡糖。

产品描述纤维蛋白原（Fibrinogen，Fg），即凝血因子I，分子量约340kDa，由α、β、γ三对不同多肽链组成，多肽链间以二硫键相连。α链分子量63.5kDa，β链分子量56kDa，γ链分子量47kDa，纤维蛋白原约含4%碳水化合物。纤维蛋白原参与凝血的原理：在凝血酶作用下，α链与β链分别释放出A肽与B肽，生成纤维蛋白单体。在此过程中，由于释放了酸性多肽，负电性降低，单体易于聚合成纤维蛋白多聚体，但此时单体之间借氢键与疏水键相连，尚可溶于稀酸和尿素溶液中。进一步在Ca2+与活化的ⅩⅢ因子作用下，单体之间以共价键相连，则变成稳定的不溶性纤维蛋白凝块，完成凝血过程。来源于不同物种（如来源于牛、猫、狗、豚鼠、人、绵羊、小鼠和大鼠等）的纤维蛋白原具有相似的结构和性质。因此，一般来源于一种哺乳动物的纤维蛋白原可与其他来源的凝血酶交叉反应，相反地来自一种哺乳动物蛋白的凝血酶液也可注入多种动物，发生凝血反应。全长跨膜蛋白A2AR，也就是腺苷受体A2aR（ADORA2A），是一种七次跨膜蛋白，属于G蛋白偶联受体。Recombinant Human IL-6 R alpha/CD126 Protein,hFc Tag

泛素是一种小分子蛋白，存在于真核生物中，它在细胞内起到调节蛋白质降解、信号转导、细胞周期控制。Recombinant Cynomolgus TIM4 Protein,His Tag

产品简介抑肽酶（Aprotinin），又称为抑蛋白酶肽，是一种竞争性、可逆的丝氨酸蛋白酶抑制剂，可与丝氨酸蛋白酶形成稳定复合物并阻断酶的活性位点，这种结合是可逆的，大多数的抑肽酶-蛋白酶复合物在极端的pH<3.0的条件下解除结合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽释放酶和血纤维蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血酶。从结构上来说，抑肽酶是一种来自牛肺的单体球状蛋白，由58个氨基酸组成并排列在具有三个交联二硫键的单个多肽链中。重组抑肽酶采用大肠杆菌表达，在GMP法规下生产，不含任何动物源成分，无动物源性的病毒污染，氨基酸序列与来源于牛肺的抑肽酶完全一致，具有与动物源性抑肽酶相同的酶学性质，可替代动物源性抑肽酶用于各种生物技术过程中，如：重组蛋白生产中抑制丝氨酸蛋白酶的活性；细胞培养等。另外，也提供来源于牛肺的抑肽酶（动物源性）酶活单位：能抑制1个胰蛋白酶单位的活力称为1个抑肽酶活力单位（EPU）。储存条件冻干粉2~8℃保存，有效期2年。使用方法抑肽酶与蛋白酶是等摩尔有效结合，推荐的结合pH>6.0，在pH<3.0的条件下不结合。可直接使用0.9%NaCl溶解，溶解后可-20℃储存。Recombinant Cynomolgus TIM4 Protein,His Tag