Recombinant Mouse Siglec-5/CD170 Protein

利用PCR技术扩增得到编码土豆羧肽酶抑制剂(carboxypeptidaseinhibitorfrompotato，CPI)活性多肽基因，克隆于表达载体pGEX一4T一1的多克隆位点中，得到重组质粒pGCPI，测序后将重组质粒转化到受体茵EscherichiacoliBL21中。重组茵经IPTG诱导表达，超声波破茵后，通过谷胱甘肽sepheroseFF亲和层析柱一步纯化得到融合蛋白，纯度大于97％。融合蛋白经凝血酶切割并分离除去谷胱甘肽一S一转移酶后得到纯度大于98％的重组CPI，ELISA鉴定产物具有免疫原性，体外检测表明其促进纤溶的生物功能与天然CPI无明显差异。肠激酶能够特异性识别并切割含有Aspartate-Aspartate-Aspartate-Lysine (DDDK) 序列的蛋白质。Recombinant Mouse Siglec-5/CD170 Protein,His Tag

牛凝血酶（Bovine Thrombin），作为一种高特异性的丝氨酸蛋白水解酶，具有重要的生物学功能的科研应用。本文综述了牛凝血酶的分子特性、生物学作用及其在医学研究中的应用。引言凝血酶是血液凝固过程中的关键酶，负责将纤维蛋白原转化为纤维蛋白，从而促进血栓形成。牛凝血酶因其高比活度（>2000 IU/mg）和高纯度，在生物医学研究中用作工具酶。材料与方法产品来源与纯化：牛凝血酶从牛血浆中提取，并通过一系列生物技术手段进行纯化。活性测定：利用特定的底物或荧光共振能量转移（FRET）底物测定凝血酶活性。应用研究：通过体外实验和体内模型，研究牛凝血酶在血液学、分子生物学和药物开发中的应用。结果分子特性：牛凝血酶由两条肽链组成，分子量约为37 KD，具有高度的专一性和高效的催化能力。生物学作用：牛凝血酶能够催化纤维蛋白原水解释放A肽和B肽，形成纤维蛋白单体，参与血液凝固和伤口愈合。科研应用：牛凝血酶在重组蛋白的特异性断裂、基因工程产品开发、以及作为诊断学中的凝血化验工具等方面展现出重要价值。Recombinant Mouse ALK Protein,hFc TagGPCR家族是一类存在于生物体中的跨膜蛋白，它们可以识别并与外界分子相互作用，引发各种细胞内信号。

透明质酸酶活力单位（Unitdefinition）基于USP透明质酸酶参照标准，即每分钟在37℃，pH5.7的2mL反应液中引起OD6000.330个变化定义为一个活力单位。抑制剂（Inhibitor）Fe2+，Fe3+，Zn2+，Cu2+，肝素，金精三羧酸，硫酸，硝酸，乙酰化透明质酸，硫酸纤维素酯，胆汁等结构式（Structure）运输和保存方法冰袋运输。-20℃保存，两年有效。溶液配制溶于0.02MPBS（pH7.0），含77mMNaCl和0.01%BSA，浓度为1mg/mL。现配现用。该产品储存液不稳定，使用时建议现配现用。为了您的安全和健康，请穿实验服并戴一次性手套操作。

重组型TEV蛋白酶（rTEV）是经过基因工程改造和纯化后的重组蛋白酶，不仅保持天然TEV酶的功能活性，且在广谱的温度范围内表现出更强的稳定性和特异性。rTEV是一种用来切除融合蛋白上亲和标签的常用工具酶，具有很强的位点特异性，严格识别七氨基酸序列EXXYXQ↓(G/S)，切割位点在谷氨酰胺和甘氨酸/丝氨酸之间。普遍应用的七氨基酸序列为：Glu-Asn-Leu-Tyr-Phe-Gln↓-Gly。rTEV在pH7.0，30℃时可达活性，但在pH6.0-8.5和温度4-30℃范围内皆有活性（见表1），使得反应条件的选择可根据目的蛋白的情况而灵活变动。另外rTEV切割后也能利用其N端的6×His标签，通过Ni-NTA树脂去除，以达到纯化目的蛋白的目的。产品性质来源（Source）大肠杆菌外观（Appearance）无色透明液体比活力（SpecificActivity）5U/μL活性定义（UnitDefinition）在1×rTEVBuffer（50mMTris，pH8.0，0.1mMEDTA，1mMDTT）中，30℃反应1h，剪切>85%的3μg底物所需要的酶量定义为一个活性单位。纯化（Purification）Ni柱亲和纯化纯度（Purity）≥95%（bySDS-PAGE）产品组分运输与保存方法冰袋运输。高亲和力和选择性A2AR抑制剂的开发：研究者正在开发新型的A2AR小分子拮抗剂，以提高药物的疗效和选择性。

生物医学应用止血和血栓形成研究牛纤维蛋白原用于研究以理解止血和血栓形成的机制。它作为研究可溶性纤维蛋白原转化为不溶性纤维蛋白及其与血小板和其他凝血因子相互作用的模型。组织工程在组织工程领域，由于纤维蛋白原能够在凝固时形成稳定的网状结构，因此被用来创建细胞生长的支架。这一特性使其成为伤口愈合和组织再生应用的理想候选物。药物开发纤维蛋白原与各种药物和化合物的相互作用是研究的一个课题。例如，研究其与某些药物的结合可以帮助我们理解药物在分子水平上的运输和代谢过程，这对药物开发至关重要。诊断学纤维蛋白原还用于开发各种疾病的诊断试验，其中纤维蛋白原的异常水平可以表明炎症、损伤或其他病理条件。结论牛纤维蛋白原是一个多面的手分子，在研究和临床应用中具有重要作用。它的结构复杂性和功能性重要性使其成为持续研究的宝贵主题。随着提取和纯化方法的不断改进，其在医学和生物技术领域的实用性也将不断提高。α-凝血酶，是血液凝固途径中的关键酶。它负责将纤维蛋白原转化为纤维蛋白，形成血凝块的基础。Recombinant Biotinylated Human LDLR Protein,His-Avi Tag

C5a通过与髓源性抑制细胞 (MDSCs) 膜上的受体C5aR1结合，招募MDSCs至炎症局部，抑制CD8+ T细胞增殖与功能。Recombinant Mouse Siglec-5/CD170 Protein,His Tag

胶原蛋白是哺乳动物体内含量多的功能性蛋白[1]。胶原蛋白由3条α链的多肽链亚基组成，α链自身构型为左手螺旋，三条α链又互相缠绕成右手螺旋结构，即胶原蛋白的“胶原域”[2]。胶原蛋白的一级结构分析结果显示，其肽链由(Gly-X-Y)n组成，其中X通常是脯氨酸，Y通常是羟脯氨酸[3]。按照胶原蛋白发现的先后顺序，可将其分为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型等28种胶原蛋白[4]，Ⅰ型胶原蛋白分子组成为[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)，主要分布于骨骼中[5]；Ⅱ型胶原蛋白由[α1(Ⅱ)]3组成，主要由软骨细胞产生，因其含有大量赖氨酸残基，因而糖基化率较高[6]；Ⅲ型胶原蛋白分子组成为[α1(Ⅲ)]3，因含半胱氨酸所以肽链间形成二硫键，因此其本身就可形成细纤维，Ⅲ型胶原蛋白血管中含量较高，主要存在于肺泡间质中且分布杂乱，因而形成复杂的网状结构，正是这种结构使得肺组织具有良好的柔韧性与弹性，并且可以为细胞提供充足养分，使得皮肤饱满透亮[7]。Recombinant Mouse Siglec-5/CD170 Protein,His Tag