Recombinant Human IgE Protein

重组人Tenascin蛋白（His Tag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了His标签，便于纯化和检测。Tenascin是一种大型细胞外基质糖蛋白，广参与细胞黏附、迁移、增殖和分化等生物学过程，在胚胎发育、组织修复和瘤发生中发挥重要作用。Tenascin的功能与机制Tenascin通过其多个结构域（如EGF样结构域、纤维素样结构域）与其他细胞外基质蛋白（如胶原蛋白、纤连蛋白）相互作用，调节细胞外基质的组装和重塑。此外，Tenascin还通过与细胞表面受体（如整合素）结合，影响细胞的黏附、迁移和增殖。在胚胎发育过程中，Tenascin对身体形成和组织分化至关重要。在瘤发生中，Tenascin的异常表达与瘤的侵袭性和转移能力密切相关。重组人Tenascin蛋白（His Tag）的特点重组人Tenascin蛋白（His Tag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然Tenascin的结构域和细胞外基质相互作用功能。实验应用重组人Tenascin蛋白（His Tag）在多种实验中表现出色：流式细胞术：检测Tenascin在细胞表面或细胞外基质中的表达水平。FnCas12a在完成特异性切割后，还能非特异性地切割其他单链DNA，这一特性被用于开发了多种核酸检测技术。Recombinant Human IgE Protein,His-Avi Tag

重组人TFPI蛋白（His-Avi Tag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了His和Avi双标签，便于纯化和高灵敏度检测。TFPI（组织因子途径抑制因子）是一种重要的抗凝血蛋白，广参与血液凝固和炎症反应的调节。TFPI通过抑制组织因子（TF）引发的外源性凝血途径，维持血液的正常流动性和凝固平衡。TFPI的功能与机制TFPI通过其Kunitz样结构域与组织因子（TF）和因子VIIa复合物结合，抑制外源性凝血途径的启动。TFPI还通过与蛋白C和蛋白S相互作用，调节内源性凝血途径，进一步维持血液凝固的动态平衡。此外，TFPI在炎症反应中也发挥重要作用，通过抑制炎症细胞的活化和细胞因子的释放，减轻炎症损伤。TFPI的功能异常与多种疾病相关，如血栓形成、出血性疾病和炎症性疾病。重组人TFPI蛋白（His-Avi Tag）的特点重组人TFPI蛋白（His-Avi Tag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然TFPI的抗凝血活性和炎症调节功能。双标签设计：His标签便于通过Ni-NTA磁珠进行纯化。RcView 吖啶橙核酸染料Cas12a同源物能够识别更简单的PAM序列（如5-TTN），这使得基因组的覆盖率显著提高。

重组人Siglec-10(hFc-Avi Tag)——精细免疫研究的桥梁重组人Siglec-10(hFc-Avi Tag)是一种经哺乳动物细胞表达、C端融合hFc-Avi双标签的高活性唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素。其Fc段可便捷完成ELISA、SPR等结合实验；而Avi标签允许在体外被BirA酶定点生物素化，实现链霉亲和素系统的高灵敏度检测或微珠/芯片固定，极大提高实验通量与重复性。蛋白采用无血清、无动物源工艺制备，>95%纯度（SDS-PAGE & SEC-HPLC），低内素(<0.1 EU/μg)，支持T细胞抑制、巨噬细胞极化等体外功能研究；结合Biotin-CD24后，可在流式细胞仪中快速鉴定Siglec-10配体表达谱，为肿瘤免疫逃逸机制及CAR-T安全开关设计提供可靠工具。每批次均通过配体结合活性验证，附完整COA，4℃短期储存，-80℃长期保存，避免反复冻融。

定点突变R119A破坏了Siglec-10与唾液酸配体的关键盐桥，使该蛋白丧失天然结合活性，却保留完整IgV结构域与抗体识别表位。融合His-Avi双标签后，既可通过Ni-NTA实现一步纯化，又能在体外被BirA酶单点生物素化，生成均一、定向固定的表面探针。哺乳动物表达系统保证真糖基化，>98%纯度（SEC-HPLC），内素<0.05 EU/μg，适用于流式、SPR、ELISA等反向验证实验：将其包被于链霉亲和素芯片，可直接区分抗体或候选药物的配体阻断能力；与野生型共孵育，可定量测定小分子或糖聚合物对Siglec-10的抑制常数。每批次附配体缺失验证报告，4℃稳定两周，-80℃长期保存，是研究肿瘤免疫逃逸、神经炎症及CAR-T安全开关的必备阴性对照。使得 AluI 能够在多个位点进行切割。它会在识别到该序列后，在“^”标记的位置将 DNA 链切断。

重组人ST3GAL4蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了His标签，便于纯化和检测。ST3GAL4（ST3 β-Galactoside α-2,3-Sialyltransferase 4）是一种重要的糖基转移酶，参与唾液酸化修饰过程，广存在于细胞内高尔基体和内质网中。它通过催化α-2,3-唾液酸键的形成，将唾液酸添加到糖链末端，调节糖蛋白和糖脂的生物活性，在细胞识别、信号转导和免疫反应中发挥重要作用。ST3GAL4的功能与机制ST3GAL4在多种生物学过程中发挥关键作用。它通过催化唾液酸化修饰，调节糖蛋白的稳定性、细胞黏附和信号转导。唾液酸化修饰是细胞表面糖蛋白的重要特征，影响细胞间相互作用和细胞与病原体的识别。ST3GAL4的功能异常与多种疾病相关，包括病、神经退行性疾病和自身免疫疾病。在病中，ST3GAL4的异常表达可能导致肿瘤细胞的侵袭性和转移能力增强。重组人ST3GAL4蛋白（His Tag）的特点重组人ST3GAL4蛋白（His Tag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然ST3GAL4的酶活性和糖基化修饰功能。Taq PCR Master Mix (2×)优化了反应体系，能够高效扩增长达5 kb的DNA片段对于复杂模板也表现出良好的扩增效果。Protease-Activated Receptor-2 Activating Peptide

AvaII 的识别序列是“G^GWCC”，其中“W”表示腺嘌呤（A）或胸腺嘧啶（T）。Recombinant Human IgE Protein,His-Avi Tag

重组人SIRPβ蛋白是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，主要包含SIRPβ的胞外区，融合了hFc标签，便于纯化和检测。SIRPβ（信号调节蛋白β）是SIRP家族的重要成员，主要在髓系细胞（如巨噬细胞、树突状细胞和单核细胞）上表达，通过与CD47结合传递“别吃我”信号，调节免疫细胞的吞噬作用，在维持免疫稳态和调节炎症反应中发挥关键作用。SIRPβ的功能与机制SIRPβ与SIRPα类似，通过其胞外区的Ig样结构域与CD47结合，抑制免疫细胞的吞噬作用。然而，SIRPβ在免疫调节中的作用机制与SIRPα有所不同。SIRPβ的胞内段包含一个免疫受体酪氨酸启动基序（ITAM），启动后可促进细胞的吞噬作用，而不是抑制。这种启动作用在消除病原体和凋亡细胞碎片中尤为重要。此外，SIRPβ在自身免疫疾病和炎症反应中也发挥重要作用，其异常表达与多种炎症性疾病相关。重组人SIRPβ蛋白的特点重组人SIRPβ蛋白具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然SIRPβ的CD47结合位点和免疫调节功能。Recombinant Human IgE Protein,His-Avi Tag