碱性磷酸酶

定点突变R119A破坏了Siglec-10与唾液酸配体的关键盐桥，使该蛋白丧失天然结合活性，却保留完整IgV结构域与抗体识别表位。融合His-Avi双标签后，既可通过Ni-NTA实现一步纯化，又能在体外被BirA酶单点生物素化，生成均一、定向固定的表面探针。哺乳动物表达系统保证真糖基化，>98%纯度（SEC-HPLC），内素<0.05 EU/μg，适用于流式、SPR、ELISA等反向验证实验：将其包被于链霉亲和素芯片，可直接区分抗体或候选药物的配体阻断能力；与野生型共孵育，可定量测定小分子或糖聚合物对Siglec-10的抑制常数。每批次附配体缺失验证报告，4℃稳定两周，-80℃长期保存，是研究肿瘤免疫逃逸、神经炎症及CAR-T安全开关的必备阴性对照。它虽微小，却承载着人类对生命奥秘探索的宏大梦想，为生物科学的进步贡献着不可替代的力量。碱性磷酸酶

重组人潜伏性TGF-β3蛋白（Recombinant Human Latent TGF-β3 Protein, His Tag）是一种重要的多功能细胞因子复合物，属于转化生长因子-β（TGF-β）超家族成员。TGF-β3与TGF-β1、TGF-β2同属TGF-β亚型，广参与胚胎发育、组织修复、细胞分化及免疫调节等生理过程。潜伏性TGF-β3由成熟TGF-β3肽段与其潜伏相关肽（Latency-Associated Peptide, LAP）通过非共价键结合形成，是TGF-β3在体内的主要存在形式，能够维持其非活性状态，防止过早启动。该重组蛋白通常采用真核表达系统（如CHO细胞或HEK293细胞）制备，确保了其天然构象和生物活性。其N端融合了His标签，便于通过Ni-NTA亲和层析进行高效纯化，获得高纯度、高稳定性的蛋白产物。这种设计不仅提高了蛋白的溶解性和稳定性，也方便了后续的实验操作，如ELISA、Western blot、免疫沉淀及蛋白相互作用研究等。研究表明，TGF-β3在胚胎发育、组织修复及免疫稳态维持中具有独特作用，其异常表达与发育异常、纤维化疾病及病进展密切相关。因此，重组人潜伏性TGF-β3蛋白不仅是研究TGF-β信号通路的重要工具，也为开发相关疾病的治策略提供了有力支持，具有重要的科研和临床应用价值。DraI酶其作用位点相对局限，主要作用于高甘露糖型和部分杂合型 N - 连接糖链，对于复杂型 N - 连接糖链的作用较弱。

在生物科学的浩瀚宇宙中，AatII酶犹如一颗璀璨的星辰，以其独特的功能闪耀着。它是一种限制性核酸内切酶，宛如一位精细的“裁缝”，专门在DNA分子上施展“剪裁”技艺。AatII酶的识别序列是“GACGT”，一旦它在DNA链上找到这个特定的“密码”，便会毫不犹豫地在序列的特定位置将DNA链切断。这种精细的切割能力，让它在基因工程领域大放异彩。科学家们可以利用它将目标基因从复杂的基因组中精细地“剪切”出来，就像从一幅巨大的拼图中精确地取出需要的那一块。在构建基因表达载体时，AatII酶更是不可或缺的助手。它可以将目的基因与载体DNA在特定位置切开，然后通过DNA连接酶将它们无缝拼接在一起，从而构建出能够高效表达目标蛋白的重组载体。这就好比将一段珍贵的旋律嵌入到一个完美的乐章之中，让其得以在细胞内奏响生命的乐章。AatII酶的发现和应用，极大地推动了基因工程的发展。它就像是生物技术领域的一把“神奇剪刀”，让科学家们能够更加精细地操作DNA，为基因、生物制药等领域开辟了广阔的道路。它虽微小，却承载着人类对生命奥秘探索的宏大梦想，为生物科学的进步贡献着不可替代的力量。

在基因工程的微观世界中，限制性核酸内切酶是科学家们手中的重要工具，而ApaLI便是其中一位“精细刻刀”。它以其独特的识别序列和精细的切割能力，在基因克隆、基因分析以及分子生物学研究中发挥着关键作用。ApaLI的识别序列是“G^TGCAC”，这一序列在DNA中相对罕见，使得ApaLI能够在特定位置进行切割。它会在“^”标记的位置将DNA链切断，产生黏性末端。这种黏性末端的特性使得ApaLI在基因克隆和重组DNA构建中具有独特的优势。在基因工程中，ApaLI的应用极为广。科学家可以利用它将目标基因从复杂的基因组中精细地分离出来，再通过DNA连接酶将切割后的基因片段与载体DNA连接起来，构建出能够高效表达目标蛋白的重组载体。这一过程不仅需要精细的切割，还需要切割后的片段能够完美匹配，而ApaLI的黏性末端特性正好满足了这一需求。ApaLI的另一个重要应用是基因分析。通过观察ApaLI对不同DNA样本的切割模式，科学家可以分析基因的多态性，进而推断出基因的结构和功能差异。这种技术在遗传病诊断和基因多样性研究中具有重要意义。例如，在某些遗传病的研究中，ApaLI可以用来检测基因突变，帮助科学家更好地理解疾病的遗传机制。AciI酶的另一个重要应用是基因分析。通过观察AciI酶对不同DNA样本的切割模式。

重组人TGM2蛋白（His Tag）是一种在哺乳动物细胞中表达的重组蛋白，融合了His标签，便于纯化和检测。TGM2（组织转谷氨酰胺酶2）是一种多功能酶，广参与细胞外基质的交联、细胞黏附、信号转导和细胞凋亡等生物学过程，在组织修复、炎症反应和瘤发生中发挥重要作用。TGM2的功能与机制TGM2是一种钙依赖性酶，能够催化蛋白质或多肽中的谷氨酰胺残基与赖氨酸残基之间的交联反应，形成共价键。这种交联作用对于细胞外基质的稳定性和细胞黏附至关重要。此外，TGM2还参与细胞内信号转导，通过与多种细胞表面受体（如整合素）相互作用，调节细胞的迁移、增殖和凋亡。在病理状态下，TGM2的异常表达与多种疾病相关，如纤维化、神经退行性疾病和瘤。重组人TGM2蛋白（His Tag）的特点重组人TGM2蛋白（His Tag）具有以下明显特点：高纯度：纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。低内素：内素水平<0.1 EU/μg，适合用于细胞实验和体内研究。功能完整：保留了天然TGM2的酶活性和细胞外基质交联功能。His标签：便于通过Ni-NTA磁珠进行纯化，简化实验操作。

来源于Francisella tularensis：FnCas12a是一种来源于Francisella tularensis菌株的核酸内切酶。碱性磷酸酶

SETD7（SET domain containing 7）是依赖S-腺苷甲硫氨酸的组蛋白H3K4特异性甲基转移酶，亦催化p53、TAF10等非组蛋白底物，在干细胞维持、代谢重编程及病抑制网络中扮演“表观开关”角色。本品以昆虫细胞-杆状病毒系统表达全长催化域（aa 1-366），保留天然折叠与辅因子结合口袋；N端6×His标签经Ni²⁺-NTA、离子交换两步纯化，SDS-PAGE与SEC-MALS显示单体均一，纯度≥98%；内素<0.05 EU/μg，适配体外酶活、晶体学与细胞转染。功能验证：在标准甲基化体系中，100 nM SETD7可在30 min内将H3(1-21)肽段K4位单甲基化提升至85%，Km(SAM)=0.9 μM；ITC测定其辅因子结合热力学ΔH=-8.6 kcal/mol，结构模型与PDB 1O9S重叠RMSD<0.5 Å。His标签兼容SPR、AlphaLISA及Pull-down，可高通量筛选SAM竞争性抑制剂或底物模拟肽，加速糖尿病、病表观治先导化合物的发现。该重组蛋白为解析SETD7底物谱、开发位点特异性甲基化调控策略提供了高活性、可规模化的研究级试剂。碱性磷酸酶